PeptidaseLes peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classe parmi les hydrolases. Les fonctions biologiques des protéases sont variées : elles interviennent dans la maturation des protéines, dans la digestion des aliments, dans la coagulation sanguine, dans le remodelage des tissus au cours du développement de l'organisme et dans la cicatrisation.
Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
Protéase à cystéineUne protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
SerpineLes serpines (de l'anglais serpin, mot-valise pour ine rotease hibitor) sont des protéines aux structures semblables, connues historiquement pour leur capacité à inhiber les protéases à sérine. Elles forment une superfamille de protéines présente à travers tous les règnes du vivant. Elles doivent leur nom au fait que les premières à avoir été identifiées inhibent les protéases à sérine de type chymotrypsine. Elles sont remarquables par leur mécanisme d'action, qui consiste à inhiber leur peptidase cible en subissant un changement conformationnel de grande amplitude qui fait disparaître le site actif.
Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Cinétique enzymatiqueLa cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.
TrypsineLa trypsine () est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Inhibiteur de protéaseLes inhibiteurs de protéases (IP) inhibent une ou généralement plusieurs protéases voisines . Pour les applications pharmacologiques, les IP, appelés communément antiprotéases, constituent la seconde classe d'agents antirétroviraux à avoir été développée jusqu'au stade clinique (à commencer contre le VIH et le VHC). La première autorisation de mise sur le marché date de fin 1995. Elle a constitué un tournant majeur dans les stratégies thérapeutiques contre le VIH.
Inhibiteur compétitifupright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
Cofacteur (biochimie)thumb|300px|Le complexe succinate déshydrogénase présente plusieurs cofacteurs : flavine, centres fer-soufre et hème. En biochimie, un cofacteur est un composé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l'activité biologique d'une protéine, le plus souvent une enzyme. Les cofacteurs interviennent fréquemment dans la réaction catalytique et peuvent être considérés comme des « molécules d'assistance » aidant aux transformations biochimiques. Les cofacteurs peuvent être classés en deux catégories : les ions métalliques et les clusters métalliques.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
PapaïneLa papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux.
Alpha-1-antitrypsineL'alpha-1-antitrypsine ou α1-antitrypsine (A1AT) est un inhibiteur de la sérine protéase (serpine). Elle protège les tissus contre des enzymes produites par des cellules inflammatoires, particulièrement l'élastase. On la trouve dans le sang humain à des taux de . Sa carence est une cause d'emphysème et de cirrhose. Elle fait partie de la famille des serpines comme l'alpha-1-antichymotrypsine, l'inhibiteur du C1, l'antithrombine et la neuroserpine. Le déficit de l'une de ces protéines étant responsable d'une serpinopathie.
Allosteric regulationIn biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.
CalpaïneLes calpaïnes (, ) sont des protéases à cystéine, non-lysosomiales, dont l'activité, de type papaïne, est dépendante du calcium. Ces enzymes sont responsables de la protéolyse neutre calcium-dépendante. Les calpaïnes possèdent un domaine leur permettant d'interagir avec le calcium. Ce domaine, fortement homologue à la calmoduline, est dit calmodulin-like et présente des structures EF-Hand capables de lier les ions calcium. Le site actif des calpaïnes est constitué de trois acides aminés (triade catalytique): Cystéine (C), Histidine (H) et Asparagine (N).
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
