Extrémité N-terminaleL'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Acétyl-coenzyme AL'acétyl-coenzyme A, usuellement écrite acétyl-CoA, est la forme « activée » de l'acide acétique, c'est-à-dire le thioester que forme ce dernier avec la coenzyme A. C'est une molécule à haut potentiel d'hydrolyse située au carrefour de plusieurs voies métaboliques importantes. L'acétyl-CoA peut ainsi résulter, sous l'action du complexe pyruvate déshydrogénase, de la décarboxylation oxydative du pyruvate, issu par exemple de la glycolyse, ou de la dégradation des acides gras par β-oxydation (hélice de Lynen) dans le cadre de la lipolyse (dégradation des lipides).
N-glycosylationvignette|Les différents types de glycanes dans différents organismes. La N-glycosylation est une opération biochimique qui se produit dans le réticulum endoplasmique qui concerne les protéines solubles et transmembranaires. Elle correspond à la fixation d'une arborescence sucrée de 14 sucres sur les chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du RE. Elle équivaut à un étiquetage de la protéine qui la protège de la dégradation enzymatique, augmente son hydrophilie, aide au repliement de la protéine et participe au contrôle qualité.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
O-glycosylationLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
IsoformeDans le domaine de la biologie cellulaire, les isoformes d'une protéine sont les différentes formes qu'elle prend lorsqu'elle est issue d'un même gène. Le processus impliqué à la formation des isoformes s'appelle épissage alternatif. Les protéines isoformes issues de la traduction d'un même gène ont des séquences peptidiques proches, mais se différencient par l'ajout ou la perte d'une partie de leurs séquences en acides aminés. De même, une modification de la séquence peut même avoir lieu dans le cas d'un décalage du cadre de lecture (frameshift).
ArginineL'arginine (abréviations IUPAC-IUBMB : Arg et R) est un acide . La molécule est caractérisée par la présence d'un groupe guanidine à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu très basique, chargé positivement dans les protéines, et dont le point isoélectrique vaut 10,76. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus, nécessitant alors un apport alimentaire.
MéthionineLa méthionine (abréviations IUPAC-IUBMB : Met et M) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'Homme. Elle est encodée sur les ARN messagers par le codon AUG. Elle est caractérisée par la présence d'un atome de soufre engagé dans une fonction thioéther. Son groupe méthyle intervient dans de nombreuses réactions de méthylation du métabolisme. Elle joue un rôle critique dans la reproduction, le développement cellulaire, et la méthylation de l'ADN et des protéines.
Acide succiniquevignette|Solution d'acide succinique, d'alcool et d'eau, étendue sur une feuille, forme des cristaux. Février 2023. L'acide succinique ou acide butane-1,4-dioïque est un diacide carboxylique aliphatique de formule semi-développée . Il est présent dans tous les organismes vivants et intervient dans le métabolisme cellulaire, en particulier dans le métabolisme des lipides entre l'acide α-cétoglutarique et l'acide fumarique lors du cycle de Krebs dans la mitochondrie.
