InteractomeIn molecular biology, an interactome is the whole set of molecular interactions in a particular cell. The term specifically refers to physical interactions among molecules (such as those among proteins, also known as protein–protein interactions, PPIs; or between small molecules and proteins) but can also describe sets of indirect interactions among genes (genetic interactions). The word "interactome" was originally coined in 1999 by a group of French scientists headed by Bernard Jacq.
Protéine adaptatricevignette|Grb2, un exemple de protéine adaptatrice Les protéines adaptatrices constituent une famille de protéines accessoires à l'action d'une protéine principale dans les mécanismes de transduction de signal. BCAR3 – Breast cancer anti-estrogen resistance protein 3 GRAP – GRB2-related adaptor protein GRAP2 – GRB2-related adaptor protein 2 LDLRAP1 – low-density lipoprotein receptor adaptor protein 1 NCK1 – NCK adaptor protein 1 NCK2 – NCK adaptor protein 2 NOS1AP – nitric oxide synthase 1 (neuronal) adaptor
ImmunoprécipitationL'immunoprécipitation (IP) est la technique qui permet la précipitation d'un antigène (protéine) en solution par un anticorps qui agglutine spécifiquement une protéine particulière. On l'utilise pour isoler et concentrer une protéine précise parmi des milliers d'autres. L'immunoprécipitation impose que l'anticorps soit lié à un substrat solide à certaines étapes du traitement. L'immunoprécipitation permet l'isolement d'une protéine dans une solution en contenant beaucoup d'autres.
Double hybrideLa technique de double hybride est une technique de biologie moléculaire permettant de détecter une interaction physique entre deux protéines. La technique est la suivante : on utilise une protéine test (telle Gal4) dont une des extrémités peut se fixer à une séquence activatrice, et l'autre activer la transcription du gène rapporteur (comme lacZ) mis sous contrôle de cette séquence. Par génie génétique, on synthétise ensuite deux protéines hybrides : une constituée de l'une des extrémités de la protéine test fusionnée avec la première protéine d'intérêt, l'autre formée de l'autre extrémité fusionnée à l'autre protéine d'intérêt.
Signalisation cellulaireLa signalisation cellulaire est un système complexe de communication qui régit les processus fondamentaux des cellules et coordonne leur activité. La capacité des cellules à percevoir leur micro-environnement et à y répondre correctement est à la base de leur développement et de celui des organismes multicellulaires, de la cicatrisation et du système immunitaire, ainsi que de l'homéostasie tissulaire normale. Des dysfonctionnements dans le traitement de l'information cellulaire peuvent être responsables de maladies telles que le cancer, les maladies auto-immunes et le diabète.
Phage displayL'exposition sur phage (ou présentation sur phage, termes traduisant l'anglais phage display) est une technique in vitro permettant d'étudier les interactions entre protéines, peptides et ADN grâce à des bactériophages. L'exposition sur phage a d'abord été décrite par George P. Smith en 1985, quand il a fait la démonstration de l'exposition de peptides à la surface d'un phage filamenteux, grâce à la fusion du gène codant un peptide d'intérêt avec le gène III du phage.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Biologie des systèmesLa biologie des systèmes (ou biologie intégrative) est un domaine récent de la biologie qui étudie les organismes vivants comme les systèmes qu'ils sont en réalité, par opposition aux approches historiques qui tendent à décomposer l'étude à tous les niveaux, en biologie, physiologie, biochimie... La biologie systémique cherche à intégrer différents niveaux d'informations pour comprendre comment fonctionne réellement un système biologique.
GlobineLes globines sont des protéines globulaires dont on pense qu'elles partagent un ancêtre commun, c'est-à-dire qu'elles forment une famille de protéines. Elles présentent toutes le repliement globine, qui fait intervenir huit hélices α. Ce sont des hémoprotéines intervenant dans le stockage ou le transport de l'oxygène : la myoglobine et l'hémoglobine sont deux membres éminents de cette famille, présente chez de très nombreux êtres vivants.
Insulin receptorThe insulin receptor (IR) is a transmembrane receptor that is activated by insulin, IGF-I, IGF-II and belongs to the large class of receptor tyrosine kinase. Metabolically, the insulin receptor plays a key role in the regulation of glucose homeostasis; a functional process that under degenerate conditions may result in a range of clinical manifestations including diabetes and cancer. Insulin signalling controls access to blood glucose in body cells.
Biologie computationnelleLa biologie computationnelle (parfois appelée biologie numérique) est une branche de la biologie qui implique le développement et l'application de méthodes d'analyse de données, d'approches théoriques, de modélisation mathématique et de techniques de simulation computationnelle pour étudier des systèmes biologiques, écologiques, comportementaux et sociaux. Le domaine est largement défini et comprend des fondements en biologie, mathématiques appliquées, statistiques, biochimie, chimie, biophysique, biologie moléculaire, génétique, génomique, informatique et évolution.
Tyrosine kinaseUne tyrosine kinase est une transférase qui catalyse la réaction chimique : ATP + L-tyrosine-[protéine] O-phospho-L-tyrosine-[protéine] + ADP. Ces enzymes agissent comme des « interrupteurs » d'activation ou d'inhibition de nombreuses fonctions cellulaires. La tyrosine kinase FES pourrait aussi exercer une fonction de suppresseur de tumeurs (mélanomes). Inhibiteur de tyrosine kinaseInhibiteur de tyrosine kinase Un certain nombre de molécules sont utilisées (ou en cours de test) comme inhibiteurs des tyrosine kinases, principalement dans le traitement des cancers.
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
Actinevignette|Actine G. vignette|Actine F. L'actine est une protéine bi-globulaire de de diamètre qui joue un rôle important dans l'architecture et les mouvements cellulaires [EN]. Elle est présente dans toutes les cellules du corps (c’est une protéine ubiquitaire), mais elle est particulièrement abondante dans les cellules musculaires. Elle peut représenter jusqu'à 15 % de la masse totale protéique des cellules. Cette protéine a été hautement conservée lors de l'évolution des eucaryotes, puisque l'identité entre un isotype d'actine humaine et l'actine de levure (S.
Pore nucléaireLes pores nucléaires sont de grands complexes protéiques (poids moléculaire estimé à 125 000 kDa) traversant l'enveloppe nucléaire, qui est une double membrane entourant le noyau des cellules eucaryotes. Les pores nucléaires permettent les échanges entre le noyau et le cytoplasme. Il existe environ 100 protéines de types différents appelées nucléoporines qui entrent dans la composition du pore. Il y a entre 2000 et 6000 pores par noyaux (1/3 de la surface).
CaspaseLes caspases sont une classe de protéases à cystéine qui reconnaissent chacune une séquence particulière sur certaines protéines et hydrolysent la liaison peptidique côté carboxyle d'un résidu d'aspartate de cette séquence. Ces enzymes jouent un rôle essentiel dans les phénomènes inflammatoires ainsi que dans l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la nécrose. Le terme « caspase » est la contraction en anglais de l'expression cysteine-aspartic protease, parfois également écrite cysteine-dependent aspartate-directed protease, voire cysteinyl-aspartate-cleaving protease.
RéticulationEn chimie des polymères, la réticulation correspond à la formation d'un ou de plusieurs réseaux tridimensionnels, par voie chimique ou physique. Des liaisons chimiques (appelées ponts) entre les chaînes macromoléculaires sont créées. Les structures réticulées sont généralement préparées à partir de pré-polymères linéaires ou ramifiés de faible masse molaire (issus d'une polymérisation partielle), réticulés sous l'action de la chaleur en présence d'un catalyseur/durcisseur (agent réticulant).
UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
Calmodulinevignette|Structure d'une calmoludine humaine (). La calmoduline (CaM, abréviation pour calcium-modulated protein) est une calciprotéine ubiquitaire, capable de s'associer aux ions calcium présents dans le milieu cellulaire. Elle possède en effet quatre motifs en main EF, chacun étant capable de s'associer avec un atome de calcium. Elle comprend constituant deux sous-unités globulaires. La liaison avec l'ion calcium induit un changement de conformation de la protéine et forme un complexe calcium-calmoduline (Ca2+-CaM).
