PharmacologieLa pharmacologie est une discipline scientifique du vivant, subdivision de la biologie, qui étudie les mécanismes d'interaction entre une substance active et l'organisme dans lequel elle évolue, de façon à pouvoir ensuite utiliser ces résultats à des fins thérapeutiques, comme l'élaboration d'un médicament (principalement) ou son amélioration. Pour ce faire, la pharmacologie intègre des concepts et données issus de la physiologie, physio-pathologie, biochimie, génétique et biologie moléculaire.
Résonance plasmon de surfaceLa résonance des plasmons de surface (ou ) est un phénomène physique d'interaction lumière-matière principalement connu pour son utilisation comme méthode de mesure de la liaison d'un « ligand » sur un « récepteur » adsorbé à la surface d'une couche métallique. La résonance de plasmons de surface est une oscillation de densité de charges pouvant exister à l'interface entre deux milieux ou matériaux ayant des constantes diélectriques de signes opposés comme un conducteur immergé dans un liquide diélectrique.
Récepteur nicotiniqueLe récepteur nicotinique de l’acétylcholine est un récepteur ionotrope perméable aux ions sodium ainsi qu'aux ions potassium (canal cationique non spécifique), sensible à l'acétylcholine. Il tient son nom de l'un de ses agonistes, la nicotine, par opposition aux récepteurs muscariniques (récepteurs métabotropes). Il fait partie de la super-famille des récepteurs-canaux nicotinoïdes.
CholineLa choline (, du grec kholê, bile) est un nutriment essentiel initialement classé dans le groupe des vitamines B. Chimiquement, la choline est un dérivé hydroxylé d'ammonium quaternaire. Elle peut être synthétisée par le foie, quoiqu'en quantités insuffisantes. La choline alimentaire est la principale source de groupements méthyle (60 % des groupes CH3 en proviennent).
Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Inhibiteur de ribonucléasevignette|Répétition riche en leucine de l'inhibiteur de ribonucléase de porc () montrant sa configuration en fer à cheval, dont l'extérieur est constitué d' tandis que l'intérieur est constitué de parallèles. Les diamètres intérieur et extérieur sont respectivement de et . vignette|Vue latérale (de l'intérieur du fer à cheval) du domaine LRR de l'inhibiteur de ribonucléase porcin (). L'extrémité est en bleu, l'extrémité est en rouge. L'inhibiteur de ribonucléase est une protéine d'environ contenant environ d'acides aminés et ayant un point isoélectrique acide voisin de 4,7.
Schild equationIn pharmacology, Schild regression analysis, based upon the Schild equation, both named for Heinz Otto Schild, are tools for studying the effects of agonists and antagonists on the response caused by the receptor or on ligand-receptor binding. Dose-response curves can be constructed to describe response or ligand-receptor complex formation as a function of the ligand concentration. Antagonists make it harder to form these complexes by inhibiting interactions of the ligand with its receptor.
