Déplacez-vous dans la réponse cellulaire aux chocs thermiques, soulignant l'absence d'un mécanisme de capteur et la restauration d'agrégats protéiques mal repliés.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Déplacez-vous dans la signalisation transcellulaire du chaperon chez C. elegans, révélant comment il active la protéostase organique au-delà des limites cellulaires.
Explore le rôle du Hsp70 mitochondrial dans les processus d'importation et de pliage des protéines, les voies de réponse au stress et les techniques expérimentales.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Déplacez-vous dans l'action du chaperon de l'ADNJB6, la pertinence pour les maladies d'agrégation protéique, et les interactions avec diverses protéines.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore la régulation et les cibles des facteurs de transcription des chocs thermiques en réponse au stress, y compris l'expression dynamique de HSF2 et son impact sur l'adhérence cellulaire.
Explore le mécanisme moléculaire et la préférence du client pour la chaperonine GroEL dans la prévention du repliement des protéines et de l'agrégation.
