Traduction génétiquealt= Cycle de l'élongation de la traduction par le ribosome|vignette|Cycle de l'élongation de la traduction par le ribosome. Les ARNt (vert foncé) apportent les acides aminés (carrés) au site A. Une fois l'accommodation codon-anticodon réalisée, il y a formation de la nouvelle liaison peptidique, puis translocation du ribosome d'un codon le long de l'ARNm. En biologie moléculaire, la traduction génétique est l'étape de synthèse des protéines par les ribosomes, à partir de l'information génétique contenue dans les ARN messagers.
Ribosomethumb|350px|Schéma d'une cellule animale type. Organites : (1) Nucléole (2) Noyau (3) Ribosomes (4) Vésicule (5) Réticulum endoplasmique rugueux (ou granuleux) (REG) (6) Appareil de Golgi (7) Cytosquelette (8) Réticulum endoplasmique lisse (9) Mitochondries (10) Vacuole (absent des cellules animales) (11) Cytosol (12) Lysosome (13) Centrosome (constitué de deux centrioles) (14) Membrane plasmique Les ribosomes sont des complexes ribonucléoprotéiques présents dans les cellules eucaryotes et procaryotes.
Acide ribonucléiquevignette|Structure tridimensionnelle d'un ARN régulateur (riboswitch). vignette|Structure moléculaire de l'ARN. L'acide ribonucléique ou ARN (en anglais, RNA, pour ribonucleic acid) est un acide nucléique présent chez pratiquement tous les êtres vivants, et aussi chez certains virus. L'ARN est très proche chimiquement de l'ADN et il est d'ailleurs en général synthétisé dans les cellules à partir d'un segment d'ADN matrice dont il est une copie.
Liaison peptidiqueUne liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est une liaison plane et rigide. La liaison est le résultat de la réaction de condensation entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau HO.
BactérieLe terme bactérie est un nom vernaculaire qui désigne certains organismes vivants microscopiques et procaryotes présents dans tous les milieux. Le plus souvent unicellulaires, elles sont parfois pluricellulaires (généralement filamenteuses), la plupart des espèces bactériennes ne vivant pas individuellement en suspension, mais en communautés complexes adhérant à des surfaces au sein d'un gel muqueux (biofilm). vignette|200px|Coques à gauche, Spirillum au centre, bacille à droite.
Fungivignette|La présence de sporophores en console du Polypore amadouvier sur le volis et la chandelle d'un hêtre montre que ce dernier a été attaqué par ce champignon nécrotrophe lignicole à l'origine de la pourriture blanche qui creuse le cœur de l'arbre qu'il parasite en le faisant mourir d'épuisement. La poursuite du développement de ce macromycète sur le volis entraîne une modification rapide de l'orientation de la « fructification » en croissance, afin de pouvoir projeter les spores fongiques dans les conditions optimales.
DisulfureEn chimie, disulfure désigne généralement le groupe fonctionnel constitué de deux atomes de soufre liés par une liaison covalente simple. pont disulfure On appelle pont disulfure tout groupe disulfure dont les atomes de soufre sont chacun liés par covalence à un atome de carbone d'un composé organique. Cela peut s'écrire de façon générique , R1 et R2 étant des résidus organiques. C'est par exemple le cas du disulfure de diphényle , de la cystine — dimère de cystéines liées par leur atome de soufre — ou encore de l'acide lipoïque , dans lequel le disulfure ferme un hétérocycle.
Glycine (acide aminé)La glycine (abréviations UICPA-UIBBM : Gly et G) est un acide et l'un des vingt-deux acides aminés protéinogènes. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons GGU, GGC, GGA et GGG. C'est le plus simple des acides , et elle ne possède aucun atome de carbone asymétrique. Son rayon de van der Waals est égal à . Ce qui le rend unique dans la production d'acides aminés par les protéines, c'est qu'il n'est pas Chiral. Grâce à sa chaîne latérale minimale d'un seul atome d'hydrogène, il peut s'adapter à des environnements hydrophiles ou hydrophobes.
Transcription (biologie)En biologie moléculaire, la transcription est la première étape de l'expression génique basée sur l'ADN, au cours de laquelle un segment particulier d'ADN est « copié » en ARN par une enzyme appelée ARN polymérase. Chez les eucaryotes, la transcription se déroule dans le noyau des cellules. Certains types d'ARN appélés « ARN non codants » n'ont pas vocation à être traduits en protéines et peuvent jouer un rôle régulateur ou structurel (par exemple les ARN ribosomiques).
GèneUn gène, du grec ancien (« génération, naissance, origine »), est, en biologie, une séquence discrète et héritable de nucléotides dont l'expression affecte les caractères d'un organisme. L'ensemble des gènes et du matériel non codant d'un organisme constitue son génome. Un gène possède donc une position donnée dans le génome d'une espèce, on parle de locus génique. La séquence est généralement formée par des désoxyribonucléotides, et est donc une séquence d'ADN (par des ribonucléotides formant de l'ARN dans le cas de certains virus), au sein d'un chromosome.
Récepteur (biochimie)En biochimie, un récepteur est une protéine de la membrane cellulaire ou du cytoplasme ou du noyau cellulaire qui se lie spécifiquement à un facteur spécifique (un ligand, tels un neurotransmetteur, une hormone, une molécule médicamenteuse, une toxine, un ion calcium, ou une protéine spécifique de la membrane d'un virus...), induisant une réponse cellulaire à ce ligand. Les modifications du comportement du récepteur protéique induites par le ligand conduisent à des modifications physiologiques qui constituent les « effets biologiques » du ligand.
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
PlanteLes plantes (Plantae) sont des organismes photosynthétiques et autotrophes, caractérisés par des cellules végétales. Elles forment l'un des règnes des Eukaryota. Ce règne est un groupe monophylétique comprenant les plantes terrestres. La science des plantes est la botanique, qui dans son acception classique étudie aussi les algues et les cyanobactéries (qui n'appartiennent pas au règne des Plantae). L'ancien « règne végétal » n'existe plus dans les classifications modernes (cladistes ou évolutionnistes).
Extrémité N-terminaleL'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
MéthionineLa méthionine (abréviations IUPAC-IUBMB : Met et M) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'Homme. Elle est encodée sur les ARN messagers par le codon AUG. Elle est caractérisée par la présence d'un atome de soufre engagé dans une fonction thioéther. Son groupe méthyle intervient dans de nombreuses réactions de méthylation du métabolisme. Elle joue un rôle critique dans la reproduction, le développement cellulaire, et la méthylation de l'ADN et des protéines.
AlanineL'alanine (abréviations IUPAC-IUBMB : Ala et A) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GCU, GCC, GCA et GCG. Elle est caractérisée par une chaîne latérale apolaire aliphatique. Elle est, avec la sérine, la leucine et la glycine, l'un des acides aminés les plus fréquents dans les protéines. On trouve également dans la nature l'énantiomère D-alanine, qui participe en particulier à la construction du peptidoglycane, principal constituant de la paroi bactérienne.
PeptidaseLes peptidases (ou protéases ou enzymes protéolytiques) sont des enzymes qui brisent les liaisons peptidiques des protéines. On parle alors de coupure protéolytique ou de protéolyse. Ce processus implique l'utilisation d'une molécule d'eau ce qui les classe parmi les hydrolases. Les fonctions biologiques des protéases sont variées : elles interviennent dans la maturation des protéines, dans la digestion des aliments, dans la coagulation sanguine, dans le remodelage des tissus au cours du développement de l'organisme et dans la cicatrisation.
ChélationLa chélation (prononcer kélassion, du grec , « pince, serre de certains animaux »), appelée aussi séquestration ou complexation, est un processus physico-chimique au cours duquel est formé un complexe, le chélate, entre un ligand, dit « chélateur » (ou chélatant), et un cation (ou atome) métallique, alors complexé, dit « chélaté ». Le chélate se distingue du simple complexe par le fait que le cation métallique est fixé au ligand chélateur par au moins deux liaisons de coordination.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
