Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore le repliement des protéines, l'assistance chaperonne, l'impact de l'entropie et les états de non-équilibre dans la stabilisation des protéines.
Déplacez-vous dans la signalisation transcellulaire du chaperon chez C. elegans, révélant comment il active la protéostase organique au-delà des limites cellulaires.
Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Explore la flexibilité conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en se concentrant sur les intermédiaires repliables et le cycle fonctionnel Hsp70.
