Explore l'ingénierie des protéines, les matériaux à base d'élastine, la production de protéines de laboratoire, la prédiction de l'IA du pliage et les acides aminés non naturels.
Explore les forces de repli des protéines, y compris les interactions van der Waals, les liaisons hydrogène et les ponts salés, et leur impact sur la stabilité.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Plonge dans les principes de repliement des protéines, en mettant l'accent sur le rôle de la séquence dans la détermination de la structure et l'exploration de la thermodynamique et des interactions intermoléculaires.
Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence en utilisant la modélisation de l'entropie maximale et discute des progrès récents dans la prédiction de la structure des protéines.
Explore un cadre unifié pour la compréhension et l'évaluation de modèles de séquences génériques d'ADN/ARN ou de protéines, couvrant des sujets tels que la coévolution, la conservation et différents modèles tels que GREMLIN et BERT.
Explore la flexibilité conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en se concentrant sur les intermédiaires repliables et le cycle fonctionnel Hsp70.
