Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Explore les filaments d'actine, les microtubules, les monomères, les protéines, la formation de dimères et l'agrégation des protéines dans le cytosquelette.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Déplacez-vous dans l'auto-assemblage des protéines, les transitions de phase et les mécanismes d'agrégation dans des maladies comme la maladie d'Alzheimer.
Couvre les fondamentaux de la conception des protéines, y compris les structures secondaires, la propension aux acides aminés, les boucles et les méthodes de calcul.
