Explore les réseaux d'interaction protéines-protéines, l'importance de la liaison, les approches expérimentales, l'identification des cibles médicamenteuses et la construction de réseaux.
Explore l'importance et la complexité des réseaux d'interaction protéine-protéine, des approches expérimentales, des interactions virus-hôte et de la construction de réseaux.
Explore les synchrotrons, les techniques de rayons X, la cristallographie, les structures enzymatiques, l'ingénierie mutante et l'avenir de la cristallographie macromoléculaire.
Explore le comportement des protéines intrinsèquement désordonnées, la séparation de phase des polymères, la théorie de Flory-Huggins et les condensats biomoléculaires.
Couvre les bases de la biologie chimique, en mettant l'accent sur les inhibiteurs des enzymes, la régulation métabolique et la nature interdisciplinaire du champ.
Explore les principes de la microscopie cryo-électronique, les flux de travail, la révolution de résolution, les applications en sciences de la vie et la microfluidique.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Couvre le processus d'expression et de purification des protéines, y compris l'importance d'étudier la fonction des protéines, le repliement, les interactions, la séquence et la structure.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
