Alpha-1-antitrypsineL'alpha-1-antitrypsine ou α1-antitrypsine (A1AT) est un inhibiteur de la sérine protéase (serpine). Elle protège les tissus contre des enzymes produites par des cellules inflammatoires, particulièrement l'élastase. On la trouve dans le sang humain à des taux de . Sa carence est une cause d'emphysème et de cirrhose. Elle fait partie de la famille des serpines comme l'alpha-1-antichymotrypsine, l'inhibiteur du C1, l'antithrombine et la neuroserpine. Le déficit de l'une de ces protéines étant responsable d'une serpinopathie.
Inhibiteur de protéaseLes inhibiteurs de protéases (IP) inhibent une ou généralement plusieurs protéases voisines . Pour les applications pharmacologiques, les IP, appelés communément antiprotéases, constituent la seconde classe d'agents antirétroviraux à avoir été développée jusqu'au stade clinique (à commencer contre le VIH et le VHC). La première autorisation de mise sur le marché date de fin 1995. Elle a constitué un tournant majeur dans les stratégies thérapeutiques contre le VIH.
Convergence évolutiveLa (ou évolution convergente) est le résultat de mécanismes évolutifs ayant conduit des espèces, soumises aux mêmes contraintes environnementales (niches écologiques similaires), à adopter indépendamment plusieurs traits physiologiques, morphologiques, parfois comportementaux semblables. Plus généralement, ce terme, en seconde position, s’applique aussi à l’évolution d’autres systèmes adaptatifs comme les groupes humains ou les civilisations.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Apoptosevignette|381x381px|La desquamation de l'épiderme est due à la mort cellulaire des cellules de l'épiderme. Sur la photo, la desquamation est pathologique et liée à une scarlatine. L'apoptose (ou mort cellulaire programmée) est le processus par lequel des cellules déclenchent leur autodestruction en réponse à un signal. C'est l'une des voies possibles de la mort cellulaire, qui est physiologique, génétiquement programmée, nécessaire au développement et à la survie des organismes multicellulaires.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
CaspaseLes caspases sont une classe de protéases à cystéine qui reconnaissent chacune une séquence particulière sur certaines protéines et hydrolysent la liaison peptidique côté carboxyle d'un résidu d'aspartate de cette séquence. Ces enzymes jouent un rôle essentiel dans les phénomènes inflammatoires ainsi que dans l'apoptose (mort cellulaire programmée) et la nécrose. Le terme « caspase » est la contraction en anglais de l'expression cysteine-aspartic protease, parfois également écrite cysteine-dependent aspartate-directed protease, voire cysteinyl-aspartate-cleaving protease.
SojaLe soja, nommé soya au Canada (Glycine max (L.) Merr.), est une espèce de plante annuelle de la famille des légumineuses (Fabaceae), originaire d'Asie orientale. Le soja cultivé Glycine max a accumulé une diversité génétique prodigieuse depuis sa domestication. Il en existe de nombreuses variétés, se différenciant notamment par le port, la couleur des graines, la période de floraison. Les fruits sont des gousses velues, contenant en général 2 à 4 graines, comestibles après trempage et cuisson.
Thiolredresse=.67|vignette|Formule générique des thiols avec le groupe sulfhydryle en bleu. Un thiol () est un composé organosulfuré de formule générique R–SH, où R est un radical organique (alkyle ou aryle, par exemple) et –SH le groupe sulfhydryle, analogue au groupe hydroxyle –OH des alcools en remplaçant l'atome d'oxygène par un atome de soufre. Les thiols ont été découverts par William Christopher Zeise, qui les avait nommés mercaptans , du latin mercurius captans, « qui capte le mercure », en raison de la tendance des thiolates à former des liaisons très fortes avec le mercure.
Acide glutamiqueL'acide glutamique (abréviations IUPAC-IUBMB : Glu et E), ou glutamate sous la forme anionique de l'acide glutamique, est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAA et GAG. Il est caractérisé par la présence d'un groupe carboxyle –COOH à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu acide chargé négativement dans les protéines. Son rayon de van der Waals vaut .
CystéineLa cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien (« vessie »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées.
PepsineLa pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1. La pepsine est une enzyme du règne animal découverte par le docteur Beaumont en 1833. La pepsine dégrade les protéines du bol alimentaire en hydrolysant les liaisons peptidiques avant les acides aminés aromatiques et hydrophobes. Cette dégradation constitue l'initiation de la digestion des protéines au niveau de l'estomac.
