Site actifLe site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu.
Hèmevignette|Structure de . vignette|Modélisation 3D de . vignette|Structure de . L’hème est un cofacteur contenant un atome de métal, souvent du fer, servant à accueillir un gaz diatomique (par exemple du dioxygène ) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des porphyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique.
CystéineLa cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien (« vessie »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées.
SérineLa sérine (abréviations IUPAC-IUBMB : Ser et S) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UCU, UCC, UCA, UCG, AGU et AGC Structurellement semblable à l'alanine mais avec un groupe hydroxyle sur le , elle forme un résidu polaire avec une fonction alcool légèrement acide qui peut être phosphorylé en . La sérine est l'un des acides aminés les plus abondants dans les protéines.
ImidazoleL'imidazole (deux tautomères, 1H et 3H) est un composé organique aromatique hétérocyclique. C'est un cycle à cinq atomes contenant trois atomes de carbone et deux atomes d'azote en position 1 et 3. Le doublet électronique libre de l'azote 3 n'entre pas dans l'aromaticité car l'orbitale p est déjà utilisée pour faire une liaison π (donc son doublet est dans une orbitale moléculaire sp2), alors que celui de l'azote 1 y est inclus : il s'hybride sp2 et place son doublet dans une orbitale p pure afin de participer au phénomène de conjugaison.
Chaîne latéralevignette|Les acides aminés protéinogènes ont la même base, mais chacun a une chaîne latérale différente. En chimie organique et en biochimie, une chaîne latérale est une partie de molécule rattachée au cœur ou à la chaîne principale de la structure. On les désigne souvent sous le terme générique de groupe R, leur nature pouvant être quelconque ; cependant, elles sont typiquement stables et liées de manière covalente à un atome (le point de ramification) de la chaîne principale.
CuivreLe cuivre est l'élément chimique de numéro atomique 29, de symbole Cu. Le corps simple cuivre est un métal. Le cuivre est un élément du groupe 11, de la , un élément du bloc d métal de transition chalcophile. Dans le tableau périodique des éléments, le cuivre est de la même famille que l'argent et l'or, parce que tous possèdent une orbitale s occupée par un seul électron sur des sous-couches p et d totalement remplies, ce qui permet la formation de liaisons métalliques (configuration électronique Ar 3d 4s).
ChélationLa chélation (prononcer kélassion, du grec , « pince, serre de certains animaux »), appelée aussi séquestration ou complexation, est un processus physico-chimique au cours duquel est formé un complexe, le chélate, entre un ligand, dit « chélateur » (ou chélatant), et un cation (ou atome) métallique, alors complexé, dit « chélaté ». Le chélate se distingue du simple complexe par le fait que le cation métallique est fixé au ligand chélateur par au moins deux liaisons de coordination.
ThréonineLa thréonine (abréviations IUPAC-IUBMB : Thr et T) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons ACU, ACC, ACA et ACG. Elle est structurellement semblable à la valine, mais avec un groupe hydroxyle sur le . Elle possède de ce fait deux atomes de carbone asymétriques, le diastéréoisomère thréo (2S,3R) est de loin le plus abondant naturellement, le diastéréoisomère allo (2S,3S) étant bien plus rare dans les systèmes biologiques.
Myoglobinevignette|Molécule de myoglobine avec tous les atomes (). La myoglobine, couramment symbolisée par Mb, est une métalloprotéine contenant du fer présente dans les muscles des vertébrés, et particulièrement des mammifères. Elle est apparentée structurellement à l'hémoglobine, mais a pour fonction de stocker le dioxygène plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'hème comme groupe prosthétique, et est donc une hémoprotéine ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une protéine monomérique, c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule sous-unité globine.
Acide aminé protéinogènevignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.
BiosynthèseLa biosynthèse est la formation de substances par un être vivant ou son symbiote, dans son milieu interne ou dans les excrêtats que sont le mucus, les coquilles des œufs ou des mollusques, l’écorce Elle intéresse les chimistes et les biotechnologistes qui découvrent dans les cellules ou les organismes de nouveaux moyens, moins polluants ou moins énergivores, de produire des molécules complexes.
CatalaseUne catalase (du grec kataluein, « dissoudre ») est une oxydoréductase héminique qui catalyse la dismutation du peroxyde d'hydrogène en eau et dioxygène : 2 → + 2 . Ces enzymes sont formées de quatre chaînes polypeptidiques d’environ d'acides aminés, comportant chacune une molécule d'hème. Ces hèmes et leur environnement protéique sont les sites actifs de l'enzyme.
Acide aminé essentielvignette|Formule de la L-Lysine, un acide aminé dont la présence est cruciale en alimentation humaine. Un acide aminé essentiel, ou acide aminé indispensable (en anglais : IAA), est un acide aminé qui ne peut être synthétisé de novo par l'organisme ou qui est synthétisé à une vitesse insuffisante, et doit donc être apporté par l'alimentation, condition nécessaire au bon fonctionnement de l'organisme. Chez l'humain, neuf acides aminés sont considérés comme essentiels : le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l'isoleucine et l'histidine.
MétalloprotéineEn biochimie, le terme métalloprotéine désigne une protéine qui comporte un ou plusieurs cofacteurs métalliques. Ces derniers sont des ions qui sont directement liés aux chaînes latérales des acides aminés de la protéine ou bien coordinés à un ligand non protéinique tel que la porphyrine des hémoprotéines. Environ la moitié des protéines connues possèdent un ou plusieurs sites de fixation d'ions métalliques afin d'assurer une fonction catalytique ou structurale.
AromaticitéEn chimie, l'aromaticité est une propriété de certaines des structures moléculaires avec un composé cyclique qui est particulièrement stable. L'aromaticité est définie par la règle de Hückel ; les molécules organiques respectant cette règle sont appelées « composés aromatiques ». Un composé organique est dit aromatique quand il satisfait aux conditions suivantes : présence d'un cycle comportant un système π conjugué, formé de liaisons doubles et/ou de doublets non-liants ; chaque atome du cycle comporte une orbitale p ; les orbitales p se recouvrent (système π conjugué), la molécule étant plane au niveau de ce composé cyclique ; la délocalisation des électrons π entraîne une diminution de l'énergie de la molécule.
HistamineL'histamine, amine naturelle, est une molécule de signalisation du système immunitaire, de la peau, de l'estomac et du cerveau des vertébrés. C'est un médiateur chimique synthétisé par les animaux dans de nombreux organes : par des cellules impliquées dans la réponse immunitaire, granulocytes basophiles et mastocytes ; par des cellules de la paroi de l'estomac régulant la sécrétion acide stomacale et ; par des neurones du système nerveux central pour le contrôle de l'éveil.
Anhydrase carboniqueL'anhydrase carbonique est une enzyme présente à la surface plasmique intracellulaire (liée à l'échangeur anionique AE1 Cl/HCO3) des globules rouges (ou hématies ou encore érythrocytes) qui transforme le en et inversement. La plupart des anhydrases carboniques contiennent un atome de zinc. C'est une des enzymes les plus rapides connues. Équation : + − + . Dans les reins, elle sert à libérer les protons . Dans les os compacts, l'anhydrase carbonique permet de maintenir les lacunes de Howship dans un milieu acide (pH=4,5) grâce à un apport en H+ Catégorie:EC 4.
TransferrineLa transferrine ou sidérophiline est une protéine sérique de type bêtaglobuline, de poids moléculaire 77 kDa, synthétisée par le foie; elle est constituée d'une seule chaîne polypeptidique porteuses de 3 sites de captation du fer, à raison de 2 atomes de fer par molécule de transferrine. La fonction de la transferrine est le transport du fer de l'intestin vers les réserves hépatiques et vers les réticulocytes. Elle ne capte le fer que si elle a aussi capté un ion carbonate, et inversement.
RiboseLe ribose est un aldopentose (un pentose du type aldose), c'est un ose constitué d’une chaîne de cinq éléments carbone ainsi que d’une fonction aldéhyde. C'est un pentose qui joue un rôle important pour les êtres vivants surtout dans sa forme D. Son rôle biologique a été découvert par Phoebus Levene et en 1908 aux États-Unis, au Rockefeller Institute for Medical Research à New York et l'on a pu croire que ribose, était "rib"-ose, supposé de Rockefeller Institute of Biochemistry.
