Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Protéine globulaireLes protéines globulaires ou sphéroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines membranaires. vignette|Structure de l'hémoglobine, une protéine globulaire de la famille des globines Elles ont un rapport axial inférieur à 10, ce sont donc des sphéroïdes. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
État natif (biochimie)vignette|Cys and Arg active site of ubiquitin activating enzyme. En biochimie, l'état natif d'une protéine est sa forme fonctionnelle ou opérative. Toutes les molécules de protéines sont des chaines linéaires d'acides aminés, mais c'est au moyen de leurs formes tridimensionnelles qu'elles sont capables de jouer leurs rôles biologiques. Les modifications de formes des protéines sont les causes primaires de maladies neurodégénératives, y compris celles causées par les prions ou encore l'amylose.
Pelote aléatoireUne pelote aléatoire est une conformation d'un polymère dans laquelle les unités monomères sont orientées de façon aléatoire, en étant néanmoins liées aux unités adjacentes. Il ne s'agit pas d'une forme précise, mais d'une répartition statistique de formes pour toutes les chaînes dans une population de macromolécules. Le nom de cette conformation provient de l'idée que, en l'absence d'interactions spécifiques, stabilisantes, une chaîne polymère va « échantillonner » toutes les conformations possibles de manière aléatoire.
Sequence motifIn biology, a sequence motif is a nucleotide or amino-acid sequence pattern that is widespread and usually assumed to be related to biological function of the macromolecule. For example, an N-glycosylation site motif can be defined as Asn, followed by anything but Pro, followed by either Ser or Thr, followed by anything but Pro residue. When a sequence motif appears in the exon of a gene, it may encode the "structural motif" of a protein; that is a stereotypical element of the overall structure of the protein.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Protéine fibreuseLes protéines fibreuses ou scléroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines globulaires et des protéines membranaires. Elles sont de longues molécules de protéines en forme de filaments. Les protéines fibreuses se rencontrent chez les êtres vivants et sont pratiquement insolubles dans l'eau. À la différence des protéines globulaires, les protéines fibreuses ne sont jamais des enzymes, des hormones ou des molécules régulant quoi que ce soit.
Diagramme de RamachandranLe diagramme de Ramachandran est une représentation graphique permettant d'analyser la conformation du squelette polypeptidique des protéines. Pour chaque acide aminé de la protéine, on porte la valeur de l'angle diédral φ en abscisse et celle de l'angle diédral ψ en ordonnée, pour des valeurs de -180 à +180 degrés. En raison de la périodicité aux limites du diagramme, la représentation de Ramachandran est formellement équivalente à un tore déplié.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Protein Data BankLa banque de données sur les protéines ou BDP du Research Collaboratory for Structural Bioinformatics, plus communément appelée Protein Data Bank ou PDB est une collection mondiale de données sur la structure tridimensionnelle (ou structure 3D) de macromolécules biologiques : protéines, essentiellement, et acides nucléiques. Ces structures sont essentiellement déterminées par cristallographie aux rayons X ou par spectroscopie RMN. Ces données expérimentales sont déposées dans la PDB par des biologistes et des biochimistes du monde entier et appartiennent au domaine public.
Allosteric regulationIn biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.
Biosynthèse des protéinesvignette|Traduction de l'ARN messager en protéine par un ribosome. vignette|Structure générale d'un ARN de transfert. L'anticodon est en rouge. vignette|Appariement de l'anticodon d'ARNt d'alanine sur son codon d'ARNm. La biosynthèse des protéines est l'ensemble des processus biochimiques permettant aux cellules de produire leurs protéines à partir de leurs gènes afin de compenser les pertes en protéines par sécrétion ou par dégradation.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Famille de protéinesUne famille de protéines est un ensemble de protéines généralement codées par une famille de gènes. Les familles de protéines regroupent des protéines ayant des caractéristiques proches en termes de structure, de fonction enzymatique et de fonction cellulaire. Le terme famille de protéines peut être employé pour décrire un groupe de protéines non apparentées mais partageant une fonction commune, par exemple, les protéines de choc thermique, la désignation correcte serait ici de parler de classe de protéines.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Sous-unité protéiqueUne sous-unité protéique est une chaîne polypeptidique qui entre dans la constitution d'un complexe protéique par auto-assemblage. De nombreuses protéines sont constituées de plus d'un seul peptide : les protéines oligomériques sont formées de quelques chaînes polypeptidiques, par exemple l'hémoglobine et l'ADN polymérase ; d'autres peuvent en contenir un très grand nombre et sont dites multimériques, par exemple les microtubules et les protéines constitutives du cytosquelette.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
