Explore les spectres moléculaires, les modes vibrationnels, les solutions d'équations de Schrödinger et la distribution isotopique en spectrométrie de masse.
Explore le profilage des protéines à l'aide de la spectrométrie de masse, des techniques d'enrichissement des cibles et de la protéomique quantitative.
Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Couvre la spectrométrie de masse des protéines, les principes fondamentaux de la protéomique, les sources d'ionisation, les analyseurs, les détecteurs, la précision de la masse, la résolution et diverses méthodes d'ionisation.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore les techniques de spectrométrie de masse des protéines, y compris les méthodes de marquage, la quantification et la découverte de biomarqueurs.
Couvre les méthodes d'exploration, de purification et d'analyse des protéines, y compris le séquençage, la mesure de la concentration et la détection des anticorps.
Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.
Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.
Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
