Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Explore les colles moléculaires comme nouvelles modalités de médicaments, en mettant l'accent sur les forces de liaison, l'énergie, les interactions biomoléculaires, la quantification, le développement de médicaments et la caractérisation structurale.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Explore l'importance des interactions protéine-ligand, en se concentrant sur les affinités de liaison et les paysages énergétiques, avec des implications pour le développement et la spécificité des médicaments.
Explore les observations de protéines à grande vitesse, les méthodes résolues dans le temps, cryo-EM, la dynamique de fusion et les perspectives d'avenir.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
