Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Série explore la conception de protéines informatiques, couvrant les défis, les applications, et l'importance dans la bioingénierie et la biologie synthétique.
Couvre les fondamentaux de la conception des protéines, y compris les structures secondaires, la propension aux acides aminés, les boucles et les méthodes de calcul.
Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore le déchiffrage des empreintes digitales de l'interaction protéine-protéine à l'aide d'un apprentissage en profondeur géométrique et les défis de la conception de l'interaction protéine-protéine computationnelle.
Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence et déduit les partenaires d'interaction par l'analyse de couplage direct et l'algorithme d'appariement itératif.
Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
