Explore la régulation post-traductionnelle de la protéostase ER, en mettant l'accent sur l'activité du chaperon BiP, la réponse au stress ER et l'AMPylation médiée par le FICD.
Explore le clivage protéolytique, les modifications post-traductionnelles, le repliement des protéines, les chaperons, les maladies génétiques, la glycosylation et le contrôle de la qualité dans la synthèse des protéines.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Explore la traduction, les mutations, la fonction des ribosomes, le repliement des protéines et les processus de dégradation, en mettant l'accent sur le rôle du code génétique dans la synthèse des protéines.
Déplacez-vous dans le contrôle de la qualité des ER à médiation biP, en abordant le repliement des protéines, la dégradation, et les défis uniques dans le développement des cellules B.
Explore le mécanisme moléculaire et la préférence du client pour la chaperonine GroEL dans la prévention du repliement des protéines et de l'agrégation.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
