Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.
Explore les bêta-hairpins dans l'agrégation des protéines de polyglutamine, en se concentrant sur la maladie de Huntington et les mécanismes moléculaires derrière la formation de fibriles toxiques.
Explore les synchrotrons, les techniques de rayons X, la cristallographie, les structures enzymatiques, l'ingénierie mutante et l'avenir de la cristallographie macromoléculaire.
Couvre les fondamentaux de la conception des protéines, y compris les structures secondaires, la propension aux acides aminés, les boucles et les méthodes de calcul.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
