Explore la flexibilité conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en se concentrant sur les intermédiaires repliables et le cycle fonctionnel Hsp70.
Explore le rôle de Hsp70 dans le développement des protéines et la traction entropique, en discutant de la stabilisation par chaperon et de l'hydrolyse ATP.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Explore le rôle du Hsp70 mitochondrial dans les processus d'importation et de pliage des protéines, les voies de réponse au stress et les techniques expérimentales.
Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
Série explore la conception de protéines informatiques, couvrant les défis, les applications, et l'importance dans la bioingénierie et la biologie synthétique.
Déplacez-vous dans la réponse cellulaire aux chocs thermiques, soulignant l'absence d'un mécanisme de capteur et la restauration d'agrégats protéiques mal repliés.
