Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore l'hydropathie, les acides aminés et leur interaction avec l'eau, y compris la mesure de l'hydrophobicité et des propriétés des acides aminés communs.
Couvre les bases de la protéomique, de la spectrométrie de masse, de la synthèse des protéines et des acides aminés, en soulignant l'importance du poids moléculaire et de l'abondance isotopique.
Enseigne comment écrire des séquences peptidiques correctement en utilisant une méthode de ligne en zigzag simple et souligne l'importance de respecter la stéréochimie pour éviter les erreurs.
Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.
Explore les structures primaires, secondaires, tertiaires et quaternaires des protéines et les interactions entre les chaînes latérales des acides aminés.
Explore l'analyse co-évolutionnaire des protéines, couvrant les fonctions protéiques, le pliage, les corrélations, le DCA et les outils de prédiction de la structure comme AlphaFold 2.
Explore la structure, les propriétés et les techniques d'analyse des protéines, en soulignant l'importance de comprendre la charge protéique et d'interpréter les spectres UV et CD.
Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.
