Explore la flexibilité conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en se concentrant sur les intermédiaires repliables et le cycle fonctionnel Hsp70.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore le repliement des protéines, l'assistance chaperonne, l'impact de l'entropie et les états de non-équilibre dans la stabilisation des protéines.
Présente les concepts de base des alliages à haute entropie (HEA) et des verres métalliques en vrac (BMG), en discutant de leur composition, de leurs propriétés et des tendances actuelles de la recherche.
Explore les développements récents dans les métallacycles, les carrés moléculaires, les cages et les hélices via la coordination, en mettant en évidence la reconnaissance des peptides sélectifs en séquence et l'auto-reconnaissance dans les hélices.
Explore le mécanisme moléculaire et la préférence du client pour la chaperonine GroEL dans la prévention du repliement des protéines et de l'agrégation.
Présente les concepts fondamentaux de la thermodynamique, y compris la conservation de l'énergie, les définitions de systèmes et les différentes formes de travail.
Explore les mécanismes d'homéostasie protéique de l'appareil Golgi, y compris le contrôle de la qualité, l'impact du stress protéotoxique et le déploiement des protéines induites.
Explore le rôle du Hsp70 mitochondrial dans les processus d'importation et de pliage des protéines, les voies de réponse au stress et les techniques expérimentales.
Explore le rôle des chaperons en guidant le repliement des protéines et en prévenant les erreurs de pliage à travers le cycle fonctionnel de Hsp70 et le système de chaperon DnaK.
