Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence et déduit les partenaires d'interaction par l'analyse de couplage direct et l'algorithme d'appariement itératif.
Se penche sur les stratégies de transfert de bio-matériau sur les électrodes, en mettant l'accent sur les interactions hydrophobes et l'utilisation de la nanotechnologie pour améliorer la sensibilité des biocapteurs.
Explore le repliement des protéines, les interactions hydrophobes, les conformations compactes, le modèle HP, la co-évolution et les méthodes de calcul.
Enseigne comment écrire des séquences peptidiques correctement en utilisant une méthode de ligne en zigzag simple et souligne l'importance de respecter la stéréochimie pour éviter les erreurs.
Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Couvre les bases de la protéomique, de la spectrométrie de masse, de la synthèse des protéines et des acides aminés, en soulignant l'importance du poids moléculaire et de l'abondance isotopique.
