Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Dépôt chimique en phase vapeurvignette|Schéma d'un CVD Le dépôt chimique en phase vapeur (ou CVD pour l'anglais chemical vapor deposition) est une méthode de dépôt sous vide de films minces, à partir de précurseurs gazeux. La CVD est un procédé utilisé pour produire des matériaux solides de haute performance, et de grande pureté. Ce procédé est souvent utilisé dans l'industrie du semi-conducteur pour produire des couches minces. Dans un procédé CVD typique, le substrat est exposé à un ou plusieurs précurseurs en phase gazeuse, qui réagissent et/ou se décomposent à la surface du substrat pour générer le dépôt désiré.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Microscopie à super-résolutionLa microscopie à super-résolution est un ensemble de techniques permettant d'imager en microscopie optique des objets à une résolution à l’échelle nanométrique. Elle se démarque par le fait que la résolution obtenue n'est plus limitée par le phénomène de diffraction. Du fait de la diffraction de la lumière, la résolution d’un microscope optique conventionnel est en principe limitée, indépendamment du capteur utilisé et des aberrations ou imperfections des lentilles.
Dépôt sous videvignette|Chambre à vide de l'Observatoire du Mont Mégantic utilisée pour la re-aluminisation des miroirs de télescopes. Le dépôt sous vide est une technique de fabrication de couche mince : on cherche à déposer une couche de métal (la plupart du temps) sur une lame de substrat solide (verre ou silicium par exemple). On y utilise le principe physique qui veut que, à très basse pression, les molécules (généralement monoatomiques) de vapeur d'un métal se déplacent avec très peu de risque de collision avec d'autres molécules : le gaz métallique se trouve projeté sur le substrat sans être freiné par les phénomènes de diffusion, et sans risque d'oxydation.
Dépôt physique par phase vapeurvignette|Montage expérimental d’une évaporation par dépôt chimique vapeur Le dépôt physique en phase vapeur (ou PVD pour l'anglais physical vapor deposition) est un ensemble de méthodes de dépôt sous vide de films minces : Évaporation directe : Évaporation sous vide (ou évaporation) Évaporation par faisceau d'électron en phase vapeur (angl. electron beam evaporation) Pulvérisation cathodique (sputtering) : les particules de métal sont séparées de leur substrat par bombardement ionique.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Microscopie à sonde localeLa microscopie à sonde locale (MSL) ou microscopie en champ proche (MCP) ou scanning probe microscopy (SPM) en anglais est une technique de microscopie permettant de cartographier le relief (nano-topographie) ou une autre grandeur physique en balayant la surface à imager à l'aide d'une pointe très fine (la pointe est idéalement un cône se terminant par un seul atome). Le pouvoir de résolution obtenu par cette technique permet d'observer jusqu'à des atomes, ce qui est physiquement impossible avec un microscope optique, quel que soit son grossissement.
Évaporation sous videLévaporation sous vide est une technique de dépôt de couche mince (généralement métallique), utilisée notamment dans la fabrication micro-électronique. Le matériau à déposer est évaporé sous vide dans une enceinte hermétique, le vide permettant aux particules d'atteindre directement le support où elles se recondensent à l'état solide. L'évaporation sous vide repose sur deux processus élémentaires : l'évaporation d'une source chauffée et la condensation à l’état solide de la matière évaporée sur le substrat.
Microscope à effet tunnelthumb|Atomes de silicium à la surface d'un cristal de carbure de silicium (SiC). Image obtenue à l'aide d'un STM. Le microscope à effet tunnel (en anglais, scanning tunneling microscope, STM) est inventé en 1981 par des chercheurs d'IBM, Gerd Binnig et Heinrich Rohrer, qui reçurent le prix Nobel de physique pour cette invention en 1986. C'est un microscope en champ proche qui utilise un phénomène quantique, l'effet tunnel, pour déterminer la morphologie et la densité d'états électroniques de surfaces conductrices ou semi-conductrices avec une résolution spatiale pouvant être égale ou inférieure à la taille des atomes.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Diholosidethumb|250px|Le saccharose, est un diholoside formé par 2 oses : le D-glucose (à gauche) et le D-fructose (à droite). Un diholoside est un sucre formé par deux oses (sucres simples non-hydrolysables). Si l'on suit une nomenclature biochimique rigoureuse, on n'utilisera plus le terme disaccharides, mais diholosides. Toutefois l'usage conserve disaccharides. Les diholosides font partie de la catégorie des oligoholosides. De façon générale, une liaison formée entre deux monomères glucidiques, comme c'est le cas pour les diholosides, s'appelle une liaison osidique.
Glycan-protein interactionsGlycan-Protein interactions represent a class of biomolecular interactions that occur between free or protein-bound glycans and their cognate binding partners. Intramolecular glycan-protein (protein-glycan) interactions occur between glycans and proteins that they are covalently attached to. Together with protein-protein interactions, they form a mechanistic basis for many essential cell processes, especially for cell-cell interactions and host-cell interactions.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
