AdénocarcinomeUn adénocarcinome est une tumeur maligne développée aux dépens d'un épithélium glandulaire. Le terme est à distinguer de celui d'adénome qui désigne une tumeur développée aux dépens d'un épithélium glandulaire, mais bénigne. En pratique, une tumeur est reconnue comme adénocarcinome lorsque son analyse microscopique anatomo-pathologique démontre un aspect de glande (tubes glandulaires) ou la présence de sécrétions mucineuses (muco-sécrétions).
Cancer de l'œsophageLe cancer de l'œsophage est un cancer se développant dans la muqueuse de l'œsophage. Le type le plus fréquent est le carcinome épidermoïde de l'œsophage, souvent associé à une intoxication alcoolo-tabagique et/ou au fait de boire des boissons trop chaudes. Le deuxième type en fréquence est l'adénocarcinome. En 2016 il a peu de thérapies ciblées et le pronostic est mauvais. On distinguait 2 types de cancer (carcinomes épidermoïdes œsophagien, et adénocarcinomes œsophagiens, les premiers évoquant plus des carcinomes squameux d'autres organes que les adénocarcinomes œsophagiens).
Cancer du pancréasLe cancer du pancréas, ou adénocarcinome pancréatique, est un cancer de la glande pancréatique (située derrière l’estomac et qui sécrète les enzymes digestives). Relativement rare (1,8 % des cancers en France en 2011, soit 9 040 nouveaux cas cette année-là) mais son incidence semble en augmentation récente. Des prédispositions génétiques familiales existent mais n'expliquent que 5 à 10 % des cas.
Cancer de l'estomacLe cancer de l'estomac est une forme de cancer se développant aux dépens de la paroi gastrique. Par définition, l'adénocarcinome gastrique est un cancer de l'épithélium dont le centre est à plus de en dessous de la jonction œso-gastrique ; les lésions situées au-dessus de cette limite sont classées dans les tumeurs du cardia. Leur traitement est spécifique. La plupart des cancers de l'estomac semblent dus à la pullulation et à l'installation dans l'estomac d'une bactérie (Helicobacter pylori) qui produit une protéine oncogène (« Cag » ou CagA) et qui est favorisée par un régime riche en sel.
Cancer du col utérinCet article traite principalement des formes invasives des cancers du col de l'utérus. Pour les stades antérieurs (dysplasie et carcinome in situ), voir aussi l'article Prévention et dépistage du cancer du col utérin. Le cancer du col utérin ou cancer du col de l'utérus (CCU) est un cancer invasif qui se développe à partir de l'épithélium malpighien du col de l'utérus. Il ne se développe que très lentement mais dans une immense majorité des cas après une infection persistante par un papillomavirus humain oncogène (HPV), un virus sexuellement transmissible.
Gastrointestinal cancerGastrointestinal cancer refers to malignant conditions of the gastrointestinal tract (GI tract) and accessory organs of digestion, including the esophagus, stomach, biliary system, pancreas, small intestine, large intestine, rectum and anus. The symptoms relate to the organ affected and can include obstruction (leading to difficulty swallowing or defecating), abnormal bleeding or other associated problems. The diagnosis often requires endoscopy, followed by biopsy of suspicious tissue.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Ubiquitin-like proteinUbiquitin-like proteins (UBLs) are a family of small proteins involved in post-translational modification of other proteins in a cell, usually with a regulatory function. The UBL protein family derives its name from the first member of the class to be discovered, ubiquitin (Ub), best known for its role in regulating protein degradation through covalent modification of other proteins. Following the discovery of ubiquitin, many additional evolutionarily related members of the group were described, involving parallel regulatory processes and similar chemistry.
ADN polymérasethumb|right|250px|La réplication de l'ADN par une ADN polymérase. Une ADN polymérase est une enzyme faisant partie du complexe enzymatique intervenant dans la réplication de l’ADN au cours du cycle cellulaire lors de la phase S, mais aussi dans des processus de réparation et de recombinaison de l'ADN. Les ADN polymérases utilisent des désoxyribonucléosides triphosphate comme base pour la synthèse d'un brin d'ADN, en utilisant un autre brin d'ADN comme matrice.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Réparation de l'ADNright|vignette|Chromosomes montrant de nombreuses lésions. La réparation de l'ADN est un ensemble de processus par lesquels une cellule identifie et corrige les dommages aux molécules d'ADN qui codent son génome. Dans les cellules, l'acide désoxyribonucléique (ADN) est soumis continuellement à des activités métaboliques normales et à des facteurs environnementaux portant atteinte à son intégrité. Ces facteurs environnementaux sont le plus souvent de nature chimique comme les radicaux libres de l'oxygène et les agents alkylants, ou physique, comme les radiations ultraviolettes et les rayonnements ionisants.
OligonucléotideLes oligonucléotides sont de courts segments de chaines d'acides nucléiques (ARN ou ADN) de quelques dizaines de nucléotides. Ils sont en général obtenus par synthèse chimique, sous forme de simple brin (modifié ou non modifié) se composant de groupes fonctionnels choisis pour leur intérêt. Les oligonucléotides contiennent donc cinq paires de bases, dont deux sont des dérivés de purine (adénine et guanine) et les autres sont des dérivés de pyrimidine (cytosine, thymine et uracile) ; leur longueur est habituellement notée par le suffixe (du grec ancien / méros, ) précédé du nombre de résidus nucléotidiques.
Glycan-protein interactionsGlycan-Protein interactions represent a class of biomolecular interactions that occur between free or protein-bound glycans and their cognate binding partners. Intramolecular glycan-protein (protein-glycan) interactions occur between glycans and proteins that they are covalently attached to. Together with protein-protein interactions, they form a mechanistic basis for many essential cell processes, especially for cell-cell interactions and host-cell interactions.
Protéine membranaireLes protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Protéine GLes sont une famille de protéines qui permettent le transfert d'informations à l'intérieur de la cellule. Elles participent ainsi à un mécanisme appelé transduction du signal. Cette protéine est appelée ainsi car elle utilise l'échange de GTP en GDP comme un « interrupteur moléculaire » pour déclencher ou inhiber des réactions biochimiques dans la cellule. La protéine G se lie au GTP et au GDP. Alfred G. Gilman et Martin Rodbell ont obtenu le prix Nobel de physiologie ou médecine en 1994 pour sa découverte et leurs travaux sur les protéines G.
