Sélection naturellevignette|Selon les principes de la sélection naturelle de Darwin, les pinsons des Galápagos sont issus d'une espèce souche venue du continent. La sélection s'est traduite par une spécialisation de la taille de leur bec en liaison avec leur régime alimentaire (seconde édition de son la publiée en 1845). En biologie, la est l'un des mécanismes moteurs de l'évolution des espèces qui explique le succès reproductif différentiel entre des individus d'une même espèce et le succès différentiel des gènes présents dans une population.
Sélection stabilisatriceEn génétique des populations, la sélection stabilisatrice ou stabilisante (à ne pas confondre avec la sélection négative ou purificatrice) est un mode de sélection naturelle dans laquelle la moyenne de la population se stabilise sur une valeur de trait non extrême particulière. On pense que c'est le mécanisme d'action le plus courant pour la sélection naturelle car la plupart des traits ne semblent pas changer radicalement au cours du temps.
Directional selectionIn population genetics, directional selection, is a mode of negative natural selection in which an extreme phenotype is favored over other phenotypes, causing the allele frequency to shift over time in the direction of that phenotype. Under directional selection, the advantageous allele increases as a consequence of differences in survival and reproduction among different phenotypes. The increases are independent of the dominance of the allele, and even if the allele is recessive, it will eventually become fixed.
Acide aminévignette|Structure générique d'un acide , classe d'acides aminés majeure en biochimie entrant notamment dans la constitution des protéines. La chaîne latérale est ici représentée par le symbole R en magenta, tandis que le est orangé. vignette| Structure et classification des aminés protéinogènes des eucaryotes. La pyrrolysine n'y figure pas car on ne la trouve que chez certaines archées méthanogènes. vignette|Structure de la gabapentine.
Sélection négative (sélection naturelle)Dans la sélection naturelle, la sélection négative ou la sélection purifiante est l'élimination sélective des allèles délétères. Cela peut stabiliser la sélection par la purge des polymorphismes génétiques délétères qui résultent de mutations aléatoires. La purge des allèles délétères peut être réalisée au niveau de la génétique des populations, ne nécessitant pas plus d'une seule mutation ponctuelle comme l'unité de sélection.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Acide aminé essentielvignette|Formule de la L-Lysine, un acide aminé dont la présence est cruciale en alimentation humaine. Un acide aminé essentiel, ou acide aminé indispensable (en anglais : IAA), est un acide aminé qui ne peut être synthétisé de novo par l'organisme ou qui est synthétisé à une vitesse insuffisante, et doit donc être apporté par l'alimentation, condition nécessaire au bon fonctionnement de l'organisme. Chez l'humain, neuf acides aminés sont considérés comme essentiels : le tryptophane, la lysine, la méthionine, la phénylalanine, la thréonine, la valine, la leucine, l'isoleucine et l'histidine.
Acide aminé protéinogènevignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Chaîne latéralevignette|Les acides aminés protéinogènes ont la même base, mais chacun a une chaîne latérale différente. En chimie organique et en biochimie, une chaîne latérale est une partie de molécule rattachée au cœur ou à la chaîne principale de la structure. On les désigne souvent sous le terme générique de groupe R, leur nature pouvant être quelconque ; cependant, elles sont typiquement stables et liées de manière covalente à un atome (le point de ramification) de la chaîne principale.
PropriétéLa propriété est la possession d'un bien meuble ou immeuble ou d'une production intellectuelle, reconnue et consacrée par une autorité (divine ou humaine), la société, la loi, la raison générale ou le consentement universel C'est selon Pierre-Joseph Proudhon une usucapion ou une usurpation. La Révolution française a exalté le droit de propriété : inviolable et sacrée, selon l'article 17 de la Déclaration des droits de l'homme et du citoyen de 1789.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Droit des biensLe droit des biens ou droits réels est branche du droit qui étudie les relations juridiques dont l'origine ou l'objet se rapporte aux biens ou choses. Le droit des biens s'intéresse aux relations entre personnes et biens. Les biens sont un ensemble qui comporte tant des choses matérielles (voiture) que des choses immatérielles (droit d'auteur), tant des choses meubles (action de société) que des choses immeubles (appartement). Les droits réels comprennent un certain nombre de principes fondamentaux issus de leur nature particulière.
Liaison peptidiqueUne liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est une liaison plane et rigide. La liaison est le résultat de la réaction de condensation entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau HO.
Acide aminé non protéinogèneUn acide aminé non protéinogène est un acide aminé qui ne peut pas être incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes. De tels acides aminés peuvent malgré tout être présents dans les protéines, mais dans ce cas ils se forment à partir de résidus d'acides aminés protéinogènes par modification post-traductionnelle ; ils peuvent également ne jamais se trouver dans des protéines et remplir d'autres fonctions physiologiques au sein des cellules.
Acide aminé cétoformateurUn acide aminé cétoformateur est un acide aminé susceptible d'être converti en corps cétoniques par la cétogenèse, par opposition aux acides aminés glucoformateurs qui sont, quant à eux, convertis en glucose. Les acides aminés cétoformateurs ne peuvent être convertis en glucose car les deux atomes de carbone du corps cétonique sont en fin de compte dégradés en dioxyde de carbone par le cycle de Krebs. Chez l'humain, deux acides aminés sont exclusivement cétoformateurs : la leucine ; la lysine. Chez l'humain
Mutation génétiquethumb|Un exemple de mutation homéotique : une drosophile Antennapedia Une est une modification rare, accidentelle ou provoquée, de l'information génétique (séquence d’ADN ou d’ARN) dans le génome. Selon la partie du génome touchée, les conséquences d'une mutation peuvent varier. Une mutation est dite héréditaire si la séquence génétique mutée est transmise à la génération suivante (voir mutations germinales). Elle est l’un des éléments de la biodiversité et l’un des nombreux facteurs pouvant éventuellement participer dans l'évolution de l'espèce.
Peptide antimicrobienvignette|350x350px| Différentes structures de peptides antimicrobiens Les peptides antimicrobiens (PAM), (AMPs en anglais) également appelés peptides de défense de l'hôte (HDPs en anglais), font partie de la réponse immunitaire innée trouvée dans toutes les classes de la vie. Des différences fondamentales existent entre les cellules procaryotes et eucaryotes pouvant représenter des cibles pour les peptides antimicrobiens. Ces peptides sont de puissants antibiotiques à large spectre qui présentent un potentiel en tant que nouveaux agents thérapeutiques.
Acide aspartiqueL’acide aspartique (abréviations IUPAC-IUBMB : Asp et D), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAU et GAC. Il est caractérisé par la présence d'un groupe carboxyle –COOH à l'extrémité de sa chaîne latérale, lui conférant un point isoélectrique de 2,77, ce qui en fait le résidu le plus acide dans les protéines. Son anion et base conjuguée est l'aspartate et son rayon de van der Waals vaut . Il s'agit d'un acide dicarboxylique, et donc d'une molécule polaire.
Protein splicingProtein splicing is an intramolecular reaction of a particular protein in which an internal protein segment (called an intein) is removed from a precursor protein with a ligation of C-terminal and N-terminal external proteins (called exteins) on both sides. The splicing junction of the precursor protein is mainly a cysteine or a serine, which are amino acids containing a nucleophilic side chain. The protein splicing reactions which are known now do not require exogenous cofactors or energy sources such as adenosine triphosphate (ATP) or guanosine triphosphate (GTP).
