Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Equilibrium unfoldingIn biochemistry, equilibrium unfolding is the process of unfolding a protein or RNA molecule by gradually changing its environment, such as by changing the temperature or pressure, pH, adding chemical denaturants, or applying force as with an atomic force microscope tip. If the equilibrium was maintained at all steps, the process theoretically should be reversible during equilibrium folding. Equilibrium unfolding can be used to determine the thermodynamic stability of the protein or RNA structure, i.e.
Électrophorèse sur gel de polyacrylamideL'électrophorèse sur gel de polyacrylamide ou PAGE est une technique utilisant un gel réticulé fabriqué au moment de l'emploi en mélangeant de l'acrylamide qui polymérise sous l'action de l'APS (persulfate d'ammonium ; réactif qui initie la réaction) et du TEMED ; catalyseur de la polymérisation] en donnant des chaînes linéaires. Le gel ainsi formé possède un réseau, dont les mailles sont de taille variable en fonction des proportions d'acrylamide et de bis-acrylamide utilisée, le gel obtenu se comporte donc comme un tamis moléculaire.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
PolyacrylamideLe polyacrylamide est un polymère répondant à la formule [-CH2-CH(-CONH2)-], formé à partir d'acrylamide. Il peut être réticulé en incorporant dans le mélange de polymérisation un dérivé bifonctionnel de l'acrylamide : le N,N'-méthylène-bis-acrylamide (CH2=CH-CO-NH-)2CH2. Le polyacrylamide, contrairement à l'acrylamide qui est neurotoxique, n'est pas toxique mais doit être manipulé avec précaution car il peut contenir des traces de monomère acrylamide. Le polyacrylamide est un gel hautement absorbant.
Électrophorèse sur gelalt=Appareil à électrophorèse sur gel d'agarose|vignette|Appareil pour électrophorèse d'ADN en gel d'agarose. Le gel est horizontal baigne dans le tampon qui remplit la cuve. L'ADN est déposé dans des puits à une extrémité du gel. L'alimentation en arrière-plan fournit la tension électrique continue qui permet la migration des fragments d'ADN dans le gel. L'électrophorèse sur gel est une variante de l'électrophorèse de zones.
Stabilité de LiapounovEn mathématiques et en automatique, la notion de stabilité de Liapounov (ou, plus correctement, de stabilité au sens de Liapounov) apparaît dans l'étude des systèmes dynamiques. De manière générale, la notion de stabilité joue également un rôle en mécanique, dans les modèles économiques, les algorithmes numériques, la mécanique quantique, la physique nucléaire Un exemple typique de système stable au sens de Liapounov est celui constitué d'une bille roulant sans frottement au fond d'une coupelle ayant la forme d'une demi-sphère creuse : après avoir été écartée de sa position d'équilibre (qui est le fond de la coupelle), la bille oscille autour de cette position, sans s'éloigner davantage : la composante tangentielle de la force de gravité ramène constamment la bille vers sa position d'équilibre.
Anfinsen's dogmaAnfinsen's dogma, also known as the thermodynamic hypothesis, is a postulate in molecular biology. It states that, at least for a small globular protein in its standard physiological environment, the native structure is determined only by the protein's amino acid sequence. The dogma was championed by the Nobel Prize Laureate Christian B. Anfinsen from his research on the folding of ribonuclease A. The postulate amounts to saying that, at the environmental conditions (temperature, solvent concentration and composition, etc.
Conformational entropyIn chemical thermodynamics, conformational entropy is the entropy associated with the number of conformations of a molecule. The concept is most commonly applied to biological macromolecules such as proteins and RNA, but also be used for polysaccharides and other molecules. To calculate the conformational entropy, the possible conformations of the molecule may first be discretized into a finite number of states, usually characterized by unique combinations of certain structural parameters, each of which has been assigned an energy.
Électrophorèse sur gel d'agarosevignette|Cuve remplie de tampon et transformateur utilisés pour l'électrophorèse sur gel d'agarose. L'électrophorèse sur gel d'agarose est une méthode utilisée en biochimie et en biologie moléculaire pour séparer l'ADN, l'ARN ou des protéines en fonction de leur masse moléculaire. La technique de l'électrophorèse sur gel d'agarose est basée sur la séparation des acides nucléiques chargés négativement sous l'effet d'un champ électrique.
Théorie de la stabilitéEn mathématiques, la théorie de la stabilité traite la stabilité des solutions d'équations différentielles et des trajectoires des systèmes dynamiques sous des petites perturbations des conditions initiales. L'équation de la chaleur, par exemple, est une équation aux dérivées partielles stable parce que des petites perturbations des conditions initiales conduisent à des faibles variations de la température à un temps ultérieur en raison du principe du maximum.
Thermodynamic free energyIn thermodynamics, the thermodynamic free energy is one of the state functions of a thermodynamic system (the others being internal energy, enthalpy, entropy, etc.). The change in the free energy is the maximum amount of work that the system can perform in a process at constant temperature, and its sign indicates whether the process is thermodynamically favorable or forbidden. Since free energy usually contains potential energy, it is not absolute but depends on the choice of a zero point.
ThermostabilitéL'adjectif thermostable désigne ce qui est stable à haute température. Il s'emploie pour désigner un matériau ou une molécule qui ne se dégrade pas à une température alors qu'à cette même température, les matériaux ou molécules similaires sont dénaturés ou détruits (ils sont thermolabiles). Les polymères se dégradent en général à des températures relativement basses. On peut rarement utiliser un polymère au-delà de . Il existe cependant des polymères qui restent stables à des températures relativement élevées.
Enthalpie libreL’enthalpie libre, appelée aussi énergie libre de Gibbs ou simplement énergie de Gibbs, est une fonction d'état extensive introduite par Willard Gibbs, et généralement notée G. Le changement d'enthalpie libre correspond au travail maximal qui peut être extrait d'un système fermé à température et pression fixes, hors le travail dû à la variation de volume. L'enthalpie libre est reliée à l'enthalpie par la formule (où désigne la température et l'entropie), à l'énergie libre par la relation (où désigne la pression et le volume) et à l'énergie interne par la relation .
Espècevignette| redresse=1.2| L'espèce est l'unité de base de la classification du vivant. Dans les sciences du vivant, l’espèce (du latin species, « type » ou « apparence ») est le taxon de base de la systématique. La définition la plus communément admise est celle du concept biologique : une espèce est un ensemble d'individus qui peuvent effectivement ou potentiellement se reproduire entre eux et engendrer une descendance viable et féconde, dans des conditions naturelles.
Stabilité EBSBLa stabilité EBSB est une forme particulière de stabilité des systèmes dynamiques étudiés en automatique, en traitement du signal et plus spécifiquement en électrotechnique. EBSB signifie Entrée Bornée/Sortie Bornée : si un système est stable EBSB, alors pour toute entrée bornée, la sortie du système l’est également. Un système linéaire invariant et à temps continu dont la fonction transfert est rationnelle et strictement propre est stable EBSB si et seulement si sa réponse impulsionnelle est absolument intégrable, i.
