Protéine membranaire périphériqueredresse=1.67|vignette|Représentation des différents types d'interaction entre protéines membranaires monotopiques et membrane biologique : (1) interaction par une hélice α amphiphile parallèle au plan de la membrane ; (2) interaction par une boucle hydrophobe ; (3) interaction par un lipide membranaire lié par covalence (lipidation) ; (4) interaction électrostatique ou ionique avec les lipides membranaires (par exemple par l'intermédiaire de cations de calcium Ca).
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Protéine membranaireLes protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteinsNuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Protéine globulaireLes protéines globulaires ou sphéroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines membranaires. vignette|Structure de l'hémoglobine, une protéine globulaire de la famille des globines Elles ont un rapport axial inférieur à 10, ce sont donc des sphéroïdes. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène.
Protéine membranaire intégralevignette|Exemples de protéines membranaires polytopiques. vignette|Exemples de protéines membranaires monotopiques. Une protéine membranaire intégrale, ou protéine intégrale de membrane, est une protéine en interaction permanente avec une membrane biologique. Toutes les protéines transmembranaires sont des protéines membranaires intégrales, mais toutes les protéines membranaires intégrales ne sont pas nécessairement transmembranaires.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Outer membrane vesiclesOuter membrane vesicles (OMVs) are vesicles released from the outer membranes of Gram-negative bacteria. While Gram-positive bacteria release vesicles as well those vesicles fall under the broader category of bacterial membrane vesicles (MVs). OMVs were the first MVs to be discovered, and are distinguished from outer inner membrane vesicles (OIMVS), which are gram-negitive baterial vesicles containing portions of both the outer and inner bacterial membrane.
Énergie d'activationL'énergie d'activation est une notion introduite en 1889 par le scientifique suédois Svante August Arrhenius, après avoir constaté la loi empirique qui porte son nom et qui décrit l’évolution d’une vitesse de réaction chimique avec la température. Dans sa loi (voir ci-dessous), il apparaît un terme qui possède la dimension d’une énergie molaire et qu’il appelle énergie d’activation. Le sens intuitif qui peut être donné à cette notion est celui d'une énergie qui doit être apportée à un système chimique pour que la réaction ait lieu.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Protéine transmembranaireUne protéine est dite transmembranaire lorsqu’elle traverse au moins une fois entièrement la membrane cellulaire. Il existe donc trois environnements de composition différente en contact avec la protéine : le milieu extracellulaire, les lipides de la membrane, le cytosol. Chacun de ces trois environnements a une influence sur la structure de la protéine. Les acides aminés qui composent la partie transmembranaire sont hydrophobes tandis que les acides aminés qui composent les parties extracellulaire et intracytosolique sont hydrophiles.
Transporteur membranairevignette|Schéma d'un transporteurs membranaires. Les transporteurs membranaires sont des protéines transmembranaires qui permettent le transport membranaire des métabolites. Ils ont deux propriétés principales : être sélectifs et être contrôlés de façon très fine. La membrane cellulaire est imperméable aux molécules hydrophiles. Ceci permet d'éviter à la cellule de perdre son contenu et permet de séparer l'intérieur de l'extérieur.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Membrane plasmiqueLa membrane plasmique, également appelée membrane cellulaire, membrane cytoplasmique, voire plasmalemme, est une membrane biologique séparant l'intérieur d'une cellule, appelé cytoplasme, de son environnement extérieur, c'est-à-dire du milieu extracellulaire. Cette membrane joue un rôle biologique fondamental en isolant la cellule de son environnement.
Bicouche lipidiqueupright=1.33|vignette|Représentation d'une bicouche lipidique constituée de phosphoglycérides. Une bicouche lipidique, ou double couche lipidique, est une fine membrane polaire constituée de deux feuillets de molécules de lipides. Ces membranes forment une barrière continue autour des cellules et sont un élément essentiel assurant leur homéostasie, en régulant la diffusion des ions et des molécules à travers elle.
Extrémité N-terminaleL'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
