Publication

Hsp70 chaperones use ATP to remodel native protein oligomers and stable aggregates by entropic pulling

Paolo De Los Rios, Pierre Goloubinoff
2016
Journal Articles

Résumé

Forceful unfolding by entropic pulling is the general mechanism by which Hsp70 and Hsp110 chaperones control the oligomeric states, structures and activities of cellular proteins.

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/4447b782-de40-4931-a6cb-88022dfa62d2

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Paolo De Los Rios, Pierre Goloubinoff
2016
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Forceful unfolding by entropic pulling is the general mechanism by which Hsp70 and Hsp110 chaperones control the oligomeric states, structures and activities of cellular proteins.

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Concepts associés (10)

Protéines intrinsèquement désordonnées

Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

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