Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
FolditFoldit (littéralement « Pliez-la », sous-entendant « pliez la protéine ») est un jeu vidéo expérimental sur le repliement des protéines, développé en collaboration entre le département d'informatique et de biochimie de l'université de Washington. La version bêta a été publiée en . Les joueurs tentent de résoudre un problème que les ordinateurs ne savent pas résoudre. Version humaine de Rosetta@home et développée par la même équipe, Foldit utilise les algorithmes de ce dernier, notamment pour le calcul d'énergie des protéines.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Biologie moléculaireredresse=1.67|vignette| Géométrie de la double hélice d'ADN B montrant le petit et le grand sillon ainsi que le détail des deux types de paires de bases : thymine–adénine en haut et cytosine–guanine en bas. La biologie moléculaire (parfois abrégée bio. mol.) est une discipline scientifique de la vie au croisement de la génétique, de la biochimie métabolique et de la physique, dont l'objet est la compréhension des mécanismes de fonctionnement de la cellule au niveau moléculaire.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Rosetta@homeRosetta@home est un projet de calcul distribué ouvert le . Son objectif est déterminer la structure de protéines, afin de pouvoir élaborer des traitements contre les principales pathologies humaines. Ce projet est mené par le laboratoire du professeur de l'université de Washington. En , le projet a une puissance de calcul de 156 téraFLOPS. Rosetta@home est un projet informatique de calcul distribué qui utilise le système BOINC disponible sur les plates formes Windows, Linux, et Mac OS X.
Longueur de cléEn cryptologie, la longueur de clé ( ou key length) est la taille mesurée en bits de la clé de chiffrement (ou de signature) utilisée par un algorithme de chiffrement. La longueur de la clé est différente de la sécurité cryptographique, qui est la mesure de l'attaque la plus rapide contre un algorithme, aussi mesurée en bits. La sécurité évaluée d'un cryptosystème ne peut pas dépasser sa longueur de clé (étant donné que tout algorithme peut être cassé par force brute), mais elle peut être plus petite.
Intégration européennevignette|300px| (Kosovo, non reconnu par certains membres de l'UE) L'expression désigne le transfert volontaire par un État européen d'une partie de ses compétences juridiques et de sa souveraineté nationale aux institutions des Communautés européennes puis de l'Union européenne ou à d'autres grandes institutions supranationales européennes telles que le Conseil de l'Europe. Il est ainsi question d'intégration économique et politique. Alan Milward définit l'intégration européenne comme un .
Cryptographie asymétriquevignette|320x320px|Schéma du chiffrement asymétrique: une clé sert à chiffrer et une seconde à déchiffrer La cryptographie asymétrique, ou cryptographie à clé publique est un domaine relativement récent de la cryptographie. Elle permet d'assurer la confidentialité d'une communication, ou d'authentifier les participants, sans que cela repose sur une donnée secrète partagée entre ceux-ci, contrairement à la cryptographie symétrique qui nécessite ce secret partagé préalable.
Intégration économiquevignette|250px|Carte des États membres de l'Organisation mondiale du commerce (OMC). En vert foncé : États membres, en vert clair : États membres de l'OMC et de l'Union européenne, en bleu : pays observateurs, en gris : pays non-membres. L’intégration économique est le processus de mise en réseau et d'unification de systèmes économiques nationaux et des politiques économiques entre différents États. L'intégration passe par l'abolition partielle ou totale des restrictions tarifaires (taxes, droits de douane) et non tarifaires sur le commerce.
Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
Key managementKey management refers to management of cryptographic keys in a cryptosystem. This includes dealing with the generation, exchange, storage, use, crypto-shredding (destruction) and replacement of keys. It includes cryptographic protocol design, key servers, user procedures, and other relevant protocols. Key management concerns keys at the user level, either between users or systems. This is in contrast to key scheduling, which typically refers to the internal handling of keys within the operation of a cipher.
Bioinformatique structuralevignette|262x262px| Structure tridimensionnelle d'une protéine La bioinformatique structurale est la branche de la bio-informatique liée à l'analyse et à la prédiction de la structure tridimensionnelle des macromolécules biologiques telles que les protéines, l'ARN et l'ADN. Elle traite des généralisations sur les structures tridimensionnelles des macromolécules, telles que les comparaisons des repliements globaux et des motifs locaux, les principes du repliement moléculaire, l'évolution, les interactions de liaison et les relations structure/fonction, en travaillant à la fois à partir de structures résolues expérimentalement et de modèles informatiques.
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
