Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Protein engineeringProtein engineering is the process of developing useful or valuable proteins through the design and production of unnatural polypeptides, often by altering amino acid sequences found in nature. It is a young discipline, with much research taking place into the understanding of protein folding and recognition for protein design principles. It has been used to improve the function of many enzymes for industrial catalysis. It is also a product and services market, with an estimated value of $168 billion by 2017.
Hélice alphathumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Calcul des structures et modélisationLe calcul des structures et la modélisation concernent deux domaines distincts : d'une part les applications spécifiques au patrimoine architectural, mobilier et naturel et d'autre part les applications industrielles. Le calcul des structures et leur modélisation est utilisé dans les domaines : de la conservation et mise en valeur du patrimoine architectural, mobilier et naturel, dans le cadre de missions d’assistance à la maître d’œuvre ou au maître d’ouvrage permettant d’arrêter un programme de travaux, d’applications industrielles.
StructuralismeLe structuralisme est un ensemble de courants de pensée holistes apparus principalement en sciences humaines et sociales au milieu du , ayant en commun l'utilisation du terme de structure entendue comme modèle théorique (inconscient, ou non empiriquement perceptible) organisant la forme de l'objet étudié pris comme un système, l'accent étant mis moins sur les unités élémentaires de ce système que sur les relations qui les unissent.
Réparation de l'ADNright|vignette|Chromosomes montrant de nombreuses lésions. La réparation de l'ADN est un ensemble de processus par lesquels une cellule identifie et corrige les dommages aux molécules d'ADN qui codent son génome. Dans les cellules, l'acide désoxyribonucléique (ADN) est soumis continuellement à des activités métaboliques normales et à des facteurs environnementaux portant atteinte à son intégrité. Ces facteurs environnementaux sont le plus souvent de nature chimique comme les radicaux libres de l'oxygène et les agents alkylants, ou physique, comme les radiations ultraviolettes et les rayonnements ionisants.
Equilibrium unfoldingIn biochemistry, equilibrium unfolding is the process of unfolding a protein or RNA molecule by gradually changing its environment, such as by changing the temperature or pressure, pH, adding chemical denaturants, or applying force as with an atomic force microscope tip. If the equilibrium was maintained at all steps, the process theoretically should be reversible during equilibrium folding. Equilibrium unfolding can be used to determine the thermodynamic stability of the protein or RNA structure, i.e.
Purification des protéinesLa purification des protéines est une série de processus divers destinés à isoler une ou plusieurs protéines à partir d'un mélange complexe (cellules, autres particules ou matrices). C'est une étape importante en recherche fondamentale pour la caractérisation de la fonction (études des propriétés), de la structure, sa composition en acide aminé et des interactions d'une protéine d'intérêt, mais aussi en recherche appliquée et industrie pour préparer des matières et réactifs.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
Motif structurelEn biochimie, un motif structurel, également écrit motif structural, est un arrangement tridimensionnel d'au moins deux structures secondaires de biopolymères, tels que des protéines ou des acides nucléiques, ayant une signification fonctionnelle ou faisant partie d'un domaine protéique. Les motifs structurels des protéines sont souvent conservés au cours de l'évolution et peuvent être le signe de similitudes fonctionnelles entre protéines partageant un même motif structurel ; il n'est cependant pas possible de déduire la fonction biologique d'une protéine sur la base de ses seuls motifs structurels, qui ne sont de surcroît pas toujours directement déductibles de leurs motifs séquentiels.
Ingénierie des structuresL'ingénierie des structures est un domaine de l'ingénierie et plus particulièrement du génie civil, traitant de la stabilité des constructions (conception et de l'analyse des structures). Une structure est soumise à différentes actions, permanentes ou variables dans le temps, statiques ou dynamiques, de nature mécanique ou thermique, et sa conception vise à satisfaire certains critères vis-à-vis de ces actions : Sécurité : sa résistance, son équilibre et sa stabilité doivent être assurés avec une probabilité choisie ; Performance : son fonctionnement et le confort associés doivent être garantis pour une durée suffisante ; Durabilité : la dégradation de la structure dans le temps doit être limitée et maîtrisée pour satisfaire les deux premiers critères.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
