Inhibiteur enzymatiquethumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).
Enzymeredresse=1.5|vignette| Représentation d'une α-glucosidase () avec à sa droite le substrat au-dessus des produits de réaction . redresse=1.5|vignette|Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie E requise à différentes étapes suivant l'axe du temps t. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A.
Induction (génétique)Une induction enzymatique décrit l'induction de l'expression génique d'une enzyme. L'induction enzymatique augmente la concentration d'une enzyme. En complément de l'induction enzymatique, l'activation enzymatique entraîne une augmentation de l'activité enzymatique. En biochimie, une substance qui provoque l'induction est appelée inducteur. Une répression de l'expression des gènes, contraire à l'induction enzymatique, est obtenue par des répresseurs, et une inhibition enzymatique peut également se produire.
Ammineredresse=.8|vignette|Cation pentaamine(diazote)-ruthénium(), généralement écrit avec un seul « m ». En chimie de coordination, les ammines sont des complexes métalliques contenant au moins un ligand ammoniac . Le terme « ammine » est orthographié avec deux « m » pour des raisons historiques, mais les ligands porteurs de groupes alkyle ou aryle sont orthographiés avec un seul « m » ; il est par ailleurs fréquent de rencontrer les deux formes dans la littérature, souvent avec un seul « m » même en l'absence de chaîne carbonée.
Inhibiteur compétitifupright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.
Carbonyle de métalthumb|180px|Pentacarbonyle de fer, constitué d'un atome de fer avec cinq ligands CO. Un carbonyle de métal ou « métal carbonyle » (de l'anglais metal carbonyl) est un complexe d'un métal de transition avec des ligands monoxyde de carbone (CO). Les ligands monoxyde de carbone peuvent être liés de façon terminale à un seul atome de métal, ou pontant entre deux atomes de métal ou plus. Ces complexes peuvent être homoleptiques, c'est-à-dire ne contenant que des ligands CO, tels que le carbonyle de nickel (Ni(CO)4), mais bien plus souvent ces complexes de carbonyle de métal sont hétéroleptiques et contiennent un mélange de ligands.
Cinétique enzymatiqueLa cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Non-competitive inhibitionNon-competitive inhibition is a type of enzyme inhibition where the inhibitor reduces the activity of the enzyme and binds equally well to the enzyme whether or not it has already bound the substrate. This is unlike competitive inhibition, where binding affinity for the substrate in the enzyme is decreased in the presence of an inhibitor. The inhibitor may bind to the enzyme whether or not the substrate has already been bound, but if it has a higher affinity for binding the enzyme in one state or the other, it is called a mixed inhibitor.
Complexe de coordinationvignette| Le cisplatine est un complexe de coordination du platine() avec deux ligands chlorure et deux ligands ammoniac formant une ammine. C'est l'un des anticancéreux les plus connus. Un complexe de coordination est constitué d'un atome ou d'ion central, généralement métallique, appelé centre de coordination, et d'un réseau de molécules ou d'ions liés, appelés ligands. De nombreux composés contenant des métaux, en particulier ceux qui comprennent des métaux de transition (éléments tels que le titane qui appartiennent au bloc du tableau périodique), sont des complexes de coordination.
Suicide inhibitionIn biochemistry, suicide inhibition, also known as suicide inactivation or mechanism-based inhibition, is an irreversible form of enzyme inhibition that occurs when an enzyme binds a substrate analog and forms an irreversible complex with it through a covalent bond during the normal catalysis reaction. The inhibitor binds to the active site where it is modified by the enzyme to produce a reactive group that reacts irreversibly to form a stable inhibitor-enzyme complex.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Metal-phosphine complexA metal-phosphine complex is a coordination complex containing one or more phosphine ligands. Almost always, the phosphine is an organophosphine of the type R3P (R = alkyl, aryl). Metal phosphine complexes are useful in homogeneous catalysis. Prominent examples of metal phosphine complexes include Wilkinson's catalyst (Rh(PPh3)3Cl), Grubbs' catalyst, and tetrakis(triphenylphosphine)palladium(0). Many metal phosphine complexes are prepared by reactions of metal halides with preformed phosphines.
Modélisation tridimensionnelleLa modélisation tridimensionnelle est l'étape en infographie tridimensionnelle qui consiste à créer, dans un logiciel de modélisation 3D, un objet en trois dimensions, par ajout, soustraction et modifications de ses constituants. La révolution consiste à faire tourner un profil 2D autour d'un axe 3D : on obtient ainsi un volume de révolution. C'est la technique majoritairement utilisée dans le jeu vidéo, et le cinéma d'animation. La modélisation polygonale induit une marge d'erreur de proportions et de dimensions le plus souvent invisible à l'œil nu.
