Cytochrome bvignette|Représentation du cytochrome b6f de Chlamydomonas reinhardtii, contenant un , et montrant les limites de la bicouche lipidique de la membrane du thylakoïde en rouge avec le lumen du thylakoïde et en bleu avec le stroma du chloroplaste (). Le cytochrome b est une protéine présente notamment dans la membrane des mitochondries chez les eucaryotes ainsi que des thylacoïdes chez les plantes. C'est la principale sous-unité protéique à la fois du () de la chaîne respiratoire mitochondriale et du de la photosynthèse dans les chloroplastes et chez les cyanobactéries.
Chaîne de transport d'électronsredresse=1.75|vignette| Schéma d'une membrane de thylakoïde montrant la chaîne formée par le , la plastoquinone, le complexe , la plastocyanine, le et la réductase assurant les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière, couplée à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé photophosphorylation. redresse=1.75|vignette|Schéma d'une matrice mitochondriale montrant les complexes à de la chaîne respiratoire, couplés à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé phosphorylation oxydative.
Complexe cytochrome b6fDISPLAYTITLE:Complexe cytochrome b6f Le complexe cytochrome b6f, ou complexe de cytochromes b6f, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : plastoquinol + 2 plastocyanines oxydées + 2 H+face 1 plastoquinone + 2 plastocyanines réduites + 2 H+face 2. Cette réaction est analogue à celle catalysée par la coenzyme Q-cytochrome c réductase de la chaîne respiratoire dans les mitochondries. Ce complexe enzymatique est présent dans la membrane des thylakoïdes, organites présents chez les cyanobactéries ainsi qu'à l'intérieur des chloroplastes, eux-mêmes organites photosynthétiques des algues vertes et des plantes.
Cytochrome c oxydaseredresse=1.15|vignette| Localisation des groupes prosthétiques du de cœur de bœuf à l'état entièrement réduit : centre binucléaire CuA et à gauche et centre binucléaire à droite (). La cytochrome c oxydase, ou complexe de la chaîne respiratoire aérobie, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction de réduction du dioxygène. Cette enzyme est située dans la membrane plasmique de nombreuses bactéries et dans la membrane mitochondriale interne chez les eucaryotes aérobies.
Coenzyme Q-cytochrome c réductaseredresse=1.15|vignette| Schéma de fonctionnement du . L'espace intermembranaire mitochondrial est en haut, la membrane mitochondriale interne est représentée en gris au milieu, et la matrice mitochondriale est en bas. redresse=1.15|vignette| Schéma de principe du cycle Q. La coenzyme Q-cytochrome c réductase, ou complexe de la chaîne respiratoire, également appelée complexe bc1, est une oxydoréductase membranaire qui catalyse la réaction : ubiquinol + 2 ferricytochrome c + 2 H+matriciel ubiquinone + 2 ferrocytochrome c + 4 H+intermembranaire.
Hèmevignette|Structure de . vignette|Modélisation 3D de . vignette|Structure de . L’hème est un cofacteur contenant un atome de métal, souvent du fer, servant à accueillir un gaz diatomique (par exemple du dioxygène ) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des porphyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique.
Hème aL’hème a est une forme d'hème qu'on trouve dans certaines enzymes telles que la cytochrome c oxydase. Il est constitué d'un macrocycle porphyrine chélatant un cation ferreux Fe2+. Il diffère de l'hème b, la forme la plus courante d'hème, par le fait que le groupe méthyle en position 8 est oxydé en aldéhyde et qu'un groupe hydroxyéthylfarnésyle, une chaîne terpénoïde, est lié à la chaîne latérale vinyle en position 3. Il est très semblable à l'hème o.
Electron acceptorAn electron acceptor is a chemical entity that accepts electrons transferred to it from another compound. It is an oxidizing agent that, by virtue of its accepting electrons, is itself reduced in the process. Electron acceptors are sometimes mistakenly called electron receptors. The electron accepting power of an acceptor molecule is measured by its electron affinity (A) which is the energy released when filling the lowest unoccupied molecular orbital (LUMO).
Electron donorIn chemistry, an electron donor is a chemical entity that donates electrons to another compound. It is a reducing agent that, by virtue of its donating electrons, is itself oxidized in the process. Typical reducing agents undergo permanent chemical alteration through covalent or ionic reaction chemistry. This results in the complete and irreversible transfer of one or more electrons. In many chemical circumstances, however, the transfer of electronic charge to an electron acceptor may be only fractional, meaning an electron is not completely transferred, but results in an electron resonance between the donor and acceptor.
Spectroscopie laser ultrarapideLa spectroscopie laser ultrarapide est une technique spectroscopique qui utilise des lasers à impulsions ultracourtes pour l'étude de la dynamique sur des échelles de temps extrêmement courtes, de l'attoseconde (10−18 s) à la nanoseconde (10−9 s). Différentes méthodes sont utilisées pour examiner la dynamique des porteurs de charge, des atomes et des molécules. De nombreuses procédures différentes ont été développées pour différentes échelles de temps et différentes plages d'énergie des photons ; quelques méthodes courantes sont énumérées ci-dessous.
HistidineL'histidine (abréviations IUPAC-IUBMB : His et H), du grec ancien , (« mât de navire », « métier à tisser », « voile de navire »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, l'un des aminés essentiels et fait partie des acides aminés glucoformateur. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons CAU et CAC. Elle est caractérisée par la présence d'un cycle imidazole qui confère une nature basique aux résidus d'histidine dans les protéines. Son rayon de van der Waals est égal à .
Réaction d'oxydoréductionvignette|L'aluminothermie est une réaction d'oxydoréduction entre l'aluminium et certains oxydes métalliques. Une réaction d'oxydoréduction ou réaction rédox est une réaction chimique au cours de laquelle se produit un transfert d'électrons. Elle consiste en une réaction oxydante couplée à une réaction réductrice. L'espèce chimique qui capte les électrons est l'oxydant et celle qui les cède, le réducteur. La réaction est caractérisée par une variation du nombre d'oxydation (n.o.) de chacune des espèces en jeu.
Protéine fer-soufreUne protéine fer-soufre, abrégée en protéine Fe-S, est une protéine non héminique possédant dans sa structure un cluster fer-soufre consistant en des groupes de deux, trois ou quatre atomes de fer — chacun dans un état d'oxydation propre — liés à des anions sulfure S2−. De tels clusters se trouvent dans diverses métalloprotéines telles que les ferrédoxines, la NADH déshydrogénase, les hydrogénases, la - réductase, la succinate déshydrogénase et la nitrogénase.
HémoglobineL'hémoglobine, couramment symbolisée Hb, parfois Hgb, est un pigment respiratoire (de la famille moléculaire des métalloprotéines, ici contenant du fer) présent essentiellement dans le sang des vertébrés, au sein de leurs globules rouges, ainsi que dans les tissus de certains invertébrés. Elle a pour fonction de transporter l'oxygène depuis l'appareil respiratoire (poumons, branchies) vers le reste de l'organisme. La quantité d'hémoglobine est un paramètre mesuré lors d'un hémogramme.
FerrédoxineUne ferrédoxine est une protéine fer-soufre réalisant des transferts d'électrons dans un grand nombre de réactions d'oxydoréduction du métabolisme cellulaire grâce à leurs dont les cations de fer oscillent entre les états d'oxydation +2 (ferreux) et +3 (ferrique). La première protéine de ce type a été isolée en 1962 à partir de la bactérie anaérobie Clostridium pasteurianum. Une ferrédoxine particulière aux chloroplastes intervient dans les réactions de photophosphorylation cyclique et non cyclique de la photosynthèse.
Recombinaison homologuethumb | 275px | alt=Schéma du chromosome 1 après recombinaison homologue | Figure 1. La recombinaison homologue peut produire de nouvelles combinaisons d'allèles entre les chromosomes parentaux, notamment lors de la méiose.La recombinaison homologue est un type de recombinaison génétique où les séquences de nucléotides sont échangées entre des molécules d'ADN identiques (homologues) ou similaires (Figure 1). Au sens large, la recombinaison homologue est un mécanisme ubiquitaire de réparation des cassures double-brins de l'ADN.
MétalloprotéineEn biochimie, le terme métalloprotéine désigne une protéine qui comporte un ou plusieurs cofacteurs métalliques. Ces derniers sont des ions qui sont directement liés aux chaînes latérales des acides aminés de la protéine ou bien coordinés à un ligand non protéinique tel que la porphyrine des hémoprotéines. Environ la moitié des protéines connues possèdent un ou plusieurs sites de fixation d'ions métalliques afin d'assurer une fonction catalytique ou structurale.
Spectrométrie d'absorption atomiquethumb|un spectromètre d'absorption atomique. En chimie analytique, la spectrométrie d'absorption atomique (Atomic absorption spectroscopy en anglais ou SAA) est une technique de spectroscopie atomique servant à déterminer la concentration des éléments métalliques (métaux alcalins, alcalino-terreux, métaux de transition) ainsi que les métalloïdes dans un échantillon. Ceux-ci sont atomisés à l'aide d'une flamme alimentée d'un mélange de gaz ou d'un four électromagnétique.
ÉrythrocyteL’érythrocyte (du grec erythros : rouge et kutos : cellule), aussi appelée hématie, ou plus communément globule rouge, fait partie des éléments figurés du sang. Chez les mammifères, c'est une cellule anucléée (dépourvue de noyau), tandis que chez les oiseaux c'est une cellule nucléée. Son cytoplasme est riche en hémoglobine, qui assure le transport du dioxygène (), mais très pauvre en organites qui n'existent qu'à l'état de trace.
Electron transferElectron transfer (ET) occurs when an electron relocates from an atom or molecule to another such chemical entity. ET is a mechanistic description of certain kinds of redox reactions involving transfer of electrons. Electrochemical processes are ET reactions. ET reactions are relevant to photosynthesis and respiration and commonly involve transition metal complexes. In organic chemistry ET is a step in some commercial polymerization reactions. It is foundational to photoredox catalysis.
