GlycaneUn glycane est un polymère composé de monosaccharides reliés entre eux par une liaison glycosidique. Chez les bactéries et toutes les espèces vivantes, sous forme d'oligo ou de polysaccharides attachés à des glycolipides et glycoprotéines, ils jouent un rôle fondamental dans les membranes cellulaires et la communication intercellulaire. Ils sont une partie importante du glycome. Ils jouent un rôle important dans la cellule pour le bon repliement des protéines dans le réticulum endoplasmique, via les protéines chaperons.
GlycobiologieLa glycobiologie est une nouvelle discipline scientifique, alliant les fondements de la biochimie et de la biologie moléculaire, pour étudier et comprendre la structure, la biosynthèse, et la fonction biologique des glycanes. Les glycanes, polymères composés de monosaccharides (ou oses) reliés entre eux par une liaison osidique, sont des composants essentiels du vivant, distribués largement dans la nature. Il existe 4 grandes classes de macromolécules en biologie : l’ADN, Les protéines, les lipides et les glycanes ou glucides.
N-glycosylationvignette|Les différents types de glycanes dans différents organismes. La N-glycosylation est une opération biochimique qui se produit dans le réticulum endoplasmique qui concerne les protéines solubles et transmembranaires. Elle correspond à la fixation d'une arborescence sucrée de 14 sucres sur les chaînes peptidiques en croissance dès leur entrée dans la lumière du RE. Elle équivaut à un étiquetage de la protéine qui la protège de la dégradation enzymatique, augmente son hydrophilie, aide au repliement de la protéine et participe au contrôle qualité.
Spectromètre de masse à temps de volLa spectrométrie à temps de vol (TOF-MS, selon l'acronyme anglais en) est une méthode de spectrométrie de masse dans laquelle les ions sont accélérés par un champ électrique de valeur connue. Il résulte de cette accélération que les ions de même charge électrique acquièrent la même quantité de mouvement. La vitesse des ions, par contre, dépend du rapport masse sur charge. On mesure le temps mis par une particule chargée pour atteindre un détecteur situé à une distance connue.
GlycoprotéineUne glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH).
Spectroscopie RamanLa spectroscopie Raman (ou spectrométrie Raman) et la microspectroscopie Raman sont des méthodes non destructives d'observation et de caractérisation de la composition moléculaire et de la structure externe d'un matériau, qui exploite le phénomène physique selon lequel un milieu modifie légèrement la fréquence de la lumière y circulant. Ce décalage en fréquence dit l'effet Raman correspond à un échange d'énergie entre le rayon lumineux et le milieu, et donne des informations sur le substrat lui-même.
Tandem mass spectrometryTandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).
Spectroscopie infrarougethumb|Un spectromètre infrarouge. La spectroscopie infrarouge (parfois désignée comme spectroscopie IR) est une classe de spectroscopie qui traite de la région infrarouge du spectre électromagnétique. Elle recouvre une large gamme de techniques, la plus commune étant un type de spectroscopie d'absorption. Comme pour toutes les techniques de spectroscopie, elle peut être employée pour l'identification de composés ou pour déterminer la composition d'un échantillon.
Spectrométrie de massethumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.
O-glycosylationLa O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine.
Ion-mobility spectrometry–mass spectrometryIon mobility spectrometry–mass spectrometry (IMS-MS) is an analytical chemistry method that separates gas phase ions based on their interaction with a collision gas and their masses. In the first step, the ions are separated according to their mobility through a buffer gas on a millisecond timescale using an ion mobility spectrometer. The separated ions are then introduced into a mass analyzer in a second step where their mass-to-charge ratios can be determined on a microsecond timescale.
Spectroscopie dans l'infrarouge procheLa spectroscopie dans l'infrarouge proche (ou dans le proche infrarouge, SPIR), souvent désignée par son sigle anglais NIRS (near-infrared spectroscopy), est une technique de mesure et d'analyse des spectres de réflexion dans la gamme de longueurs d'onde (l'infrarouge proche). Cette technique est largement utilisée dans les domaines de la chimie (polymères, pétrochimie, industrie pharmaceutique), de l’alimentation, de l’agriculture ainsi qu'en planétologie. À ces longueurs d’onde, les liaisons chimiques qui peuvent être analysées sont C-H, O-H et N-H.
GlycomeLe glycome désigne en biologie l'effectif total de sucres (ou glucides) d'une cellule (bactérie par exemple) ou d'un organisme, que ces sucres soient libres ou présents de manière polymérisée (amidon par exemple) dans des molécules complexes. Le glycome, omniprésent dans le vivant, est aux échelles nanométriques et microscopiques l'une des entités les plus complexes du monde nature, plus complexe et varié encore que le monde des protéines.
GlycomicsGlycomics is the comprehensive study of glycomes (the entire complement of sugars, whether free or present in more complex molecules of an organism), including genetic, physiologic, pathologic, and other aspects. Glycomics "is the systematic study of all glycan structures of a given cell type or organism" and is a subset of glycobiology. The term glycomics is derived from the chemical prefix for sweetness or a sugar, "glyco-", and was formed to follow the omics naming convention established by genomics (which deals with genes) and proteomics (which deals with proteins).
Glycan-protein interactionsGlycan-Protein interactions represent a class of biomolecular interactions that occur between free or protein-bound glycans and their cognate binding partners. Intramolecular glycan-protein (protein-glycan) interactions occur between glycans and proteins that they are covalently attached to. Together with protein-protein interactions, they form a mechanistic basis for many essential cell processes, especially for cell-cell interactions and host-cell interactions.
Chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masseLa chromatographie en phase liquide couplée à la spectrométrie de masse (en anglais Liquid chromatography-mass spectrometry ou LC-MS) est une méthode d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase liquide et de la spectrométrie de masse afin d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances. Une unité LC-MS est composée de deux blocs principaux : un chromatographe en phase liquide et un spectromètre de masse. Catégorie:Méthode de la biochimie Catégorie:Chromatogra
Ion sourceAn ion source is a device that creates atomic and molecular ions. Ion sources are used to form ions for mass spectrometers, optical emission spectrometers, particle accelerators, ion implanters and ion engines. Electron ionization Electron ionization is widely used in mass spectrometry, particularly for organic molecules. The gas phase reaction producing electron ionization is M{} + e^- -> M^{+\bullet}{} + 2e^- where M is the atom or molecule being ionized, e^- is the electron, and M^{+\bullet} is the resulting ion.
Désorption-ionisation par électronébulisationLa désorption-ionisation par électronébulisation (en, DESI) est une méthode d’ionisation communément utilisée en spectrométrie de masse. Cette méthode permet l’ionisation d’une grande variété de composés, incluant les peptides et les protéines présents dans les métaux, les polymères et la surface des minéraux. La DESI a même permis l’imagerie de tissus intacts de cerveau de rat sous des conditions ambiantes. Tout d’abord, la DESI est une méthode instrumentale regroupant les aspects de l’ESI (Electrospray Ionization) et de la famille des méthodes DI (Desorption Ionization).
Hormone folliculo-stimulanteL'hormone folliculo-stimulante (HFS) est une hormone peptidique (glycoprotéine) tirant son nom de l'anglais Follicle Stimulating Hormone (FSH). L'hormone folliculo-stimulante (FSH) se compose de deux chaînes (alpha et bêta) et a une structure semblable à celle de l'hormone lutéinisante (LH), de la thyréostimuline (TSH) et de l'hormone chorionique gonadotrope humaine (hCG). La FSH est produite par l'antéhypophyse, sa sécrétion est stimulée par l'hormone de libération des gonadotrophines hypophysaires (GnRH) produite par l'hypothalamus.
Caméra multispectraleUne caméra multispectrale est une caméra qui enregistre en une seule prise de vue plusieurs longueurs d'onde qui sont isolées en vue d'analyses spécifiques et de techniques de recombination. Ceci permet une analyse des détails beaucoup plus fine et la visualisation de détails non visibles à l'œil nu. En , cette technique est appliquée pour la première fois à La Joconde et donne lieu à la mise en évidence de détails inconnus ou connus seulement par les historiens de l'art. Ces travaux sont publiés en 2007.
