Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
Modélisation moléculairethumb|Animation d'un modèle compact d'ADN en forme B|327x327px|alt=Modèle de l'ADN en forme B La modélisation moléculaire est un ensemble de techniques pour modéliser ou simuler le comportement de molécules. Elle est utilisée pour reconstruire la structure tridimensionnelle de molécules, en particulier en biologie structurale, à partir de données expérimentales comme la cristallographie aux rayons X. Elle permet aussi de simuler le comportement dynamique des molécules et leur mouvements internes.
Champ de force (chimie)vignette|Un champ de force peut par exemple être utilisé afin de minimiser l'énergie d'étirement de cette molécule d'éthane. Dans le cadre de la mécanique moléculaire, un champ de force est un ensemble de potentiels et de paramètres permettant de décrire la structure de l'énergie potentielle d'un système de particules (typiquement, des atomes, mais non exclusivement). L'usage de l'expression champ de force en chimie et biologie numériques diffère ainsi de celui de la physique, où il indique en général un gradient négatif d'un potentiel scalaire.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Optimisation par essaims particulairesL'optimisation par essaims particulaires (OEP ou PSO en anglais) est une métaheuristique d'optimisation, inventée par Russel Eberhart (ingénieur en électricité) et James Kennedy (socio-psychologue) en 1995. Cet algorithme s'inspire à l'origine du monde du vivant. Il s'appuie notamment sur un modèle développé par Craig Reynolds à la fin des années 1980, permettant de simuler le déplacement d'un groupe d'oiseaux. Une autre source d'inspiration, revendiquée par les auteurs, James Kennedy et Russel Eberhart, est la socio-psychologie.
Global optimizationGlobal optimization is a branch of applied mathematics and numerical analysis that attempts to find the global minima or maxima of a function or a set of functions on a given set. It is usually described as a minimization problem because the maximization of the real-valued function is equivalent to the minimization of the function . Given a possibly nonlinear and non-convex continuous function with the global minima and the set of all global minimizers in , the standard minimization problem can be given as that is, finding and a global minimizer in ; where is a (not necessarily convex) compact set defined by inequalities .
Intelligence distribuéeL'intelligence distribuée, appelée aussi intelligence en essaim, désigne l'apparition de phénomènes cohérents à l'échelle d'une population dont les individus agissent selon des règles simples. L'interaction ou la synergie entre actions individuelles simples peut de façons variées permettre l'émergence de formes, organisations, ou comportements collectifs, complexes ou cohérents, tandis que les individus eux se comportent à leur échelle indépendamment de toute règle globale.
Mécanique moléculairevignette|Physique à l'échelle moléculaire La mécanique moléculaire correspond à l'utilisation de la mécanique newtonienne pour modéliser la structure des systèmes moléculaires. L'approche de la mécanique moléculaire est souvent appliquée pour améliorer des structures moléculaires ou des simulations utilisant soit la dynamique moléculaire, soit la méthode de Monte-Carlo. Typiquement, la mécanique moléculaire considère l'ensemble des interactions entre une collection d'atomes sphériques reliés entre eux par des ressorts fictifs qui représentent les liaisons chimiques.
Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
Coarse-grained modelingCoarse-grained modeling, coarse-grained models, aim at simulating the behaviour of complex systems using their coarse-grained (simplified) representation. Coarse-grained models are widely used for molecular modeling of biomolecules at various granularity levels. A wide range of coarse-grained models have been proposed. They are usually dedicated to computational modeling of specific molecules: proteins, nucleic acids, lipid membranes, carbohydrates or water.
Optimisation multiobjectifL'optimisation multiobjectif (appelée aussi Programmation multi-objective ou optimisation multi-critère) est une branche de l'optimisation mathématique traitant spécifiquement des problèmes d'optimisation ayant plusieurs fonctions objectifs. Elle se distingue de l'optimisation multidisciplinaire par le fait que les objectifs à optimiser portent ici sur un seul problème. Les problèmes multiobjectifs ont un intérêt grandissant dans l'industrie où les responsables sont contraints de tenter d'optimiser des objectifs contradictoires.
Algorithme de colonies de fourmisLes algorithmes de colonies de fourmis (, ou ACO) sont des algorithmes inspirés du comportement des fourmis, ou d'autres espèces formant un superorganisme, et qui constituent une famille de métaheuristiques d’optimisation. Initialement proposé par Marco Dorigo dans les années 1990, pour la recherche de chemins optimaux dans un graphe, le premier algorithme s’inspire du comportement des fourmis recherchant un chemin entre leur colonie et une source de nourriture.
Simulation informatiquevignette|upright=1|Une simulation informatique, sur une étendue de , de l'évolution du typhon Mawar produite par le Modèle météorologique Weather Research and Forecasting La simulation informatique ou numérique est l'exécution d'un programme informatique sur un ordinateur ou réseau en vue de simuler un phénomène physique réel et complexe (par exemple : chute d’un corps sur un support mou, résistance d’une plateforme pétrolière à la houle, fatigue d’un matériau sous sollicitation vibratoire, usure d’un roulem
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Algorithme génétiqueLes algorithmes génétiques appartiennent à la famille des algorithmes évolutionnistes. Leur but est d'obtenir une solution approchée à un problème d'optimisation, lorsqu'il n'existe pas de méthode exacte (ou que la solution est inconnue) pour le résoudre en un temps raisonnable. Les algorithmes génétiques utilisent la notion de sélection naturelle et l'appliquent à une population de solutions potentielles au problème donné.
Protéine globulaireLes protéines globulaires ou sphéroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines membranaires. vignette|Structure de l'hémoglobine, une protéine globulaire de la famille des globines Elles ont un rapport axial inférieur à 10, ce sont donc des sphéroïdes. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène.
Solubilitévignette|La réaction de précipitation, effectuée à partir d'une solution ou d'une suspension, forme un précipité et un liquide surnageant, observés ici dans un tube à essai. La solubilité est la capacité d'une substance, appelée soluté, à se dissoudre dans une autre substance, appelée solvant, pour former un mélange homogène appelé solution. La dissolution désigne ce processus. En thermodynamique, la solubilité massique est une grandeur physique notée s désignant la concentration massique maximale du soluté dans le solvant, à une température donnée.
Protéine membranaireLes protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
