Électrophorèse bidimensionnelleTwo-dimensional gel electrophoresis, abbreviated as 2-DE or 2-D electrophoresis, is a form of gel electrophoresis commonly used to analyze proteins. Mixtures of proteins are separated by two properties in two dimensions on 2D gels. 2-DE was first independently introduced by O'Farrell and Klose in 1975. 2-D electrophoresis begins with electrophoresis in the first dimension and then separates the molecules perpendicularly from the first to create an electropherogram in the second dimension.
Spectroscopie ultraviolet-visibleLa spectroscopie ultraviolet-visible ou spectrométrie ultraviolet-visible est une technique de spectroscopie mettant en jeu les photons dont les longueurs d'onde sont dans le domaine de l'ultraviolet ( - ), du visible ( - ) ou du proche infrarouge ( - ). Soumis à un rayonnement dans cette gamme de longueurs d'onde, les molécules, les ions ou les complexes sont susceptibles de subir une ou plusieurs transitions électroniques. Cette spectroscopie fait partie des méthodes de spectroscopie électronique.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Purification des protéinesLa purification des protéines est une série de processus divers destinés à isoler une ou plusieurs protéines à partir d'un mélange complexe (cellules, autres particules ou matrices). C'est une étape importante en recherche fondamentale pour la caractérisation de la fonction (études des propriétés), de la structure, sa composition en acide aminé et des interactions d'une protéine d'intérêt, mais aussi en recherche appliquée et industrie pour préparer des matières et réactifs.
Spectroscopie dans l'infrarouge procheLa spectroscopie dans l'infrarouge proche (ou dans le proche infrarouge, SPIR), souvent désignée par son sigle anglais NIRS (near-infrared spectroscopy), est une technique de mesure et d'analyse des spectres de réflexion dans la gamme de longueurs d'onde (l'infrarouge proche). Cette technique est largement utilisée dans les domaines de la chimie (polymères, pétrochimie, industrie pharmaceutique), de l’alimentation, de l’agriculture ainsi qu'en planétologie. À ces longueurs d’onde, les liaisons chimiques qui peuvent être analysées sont C-H, O-H et N-H.
Spectroscopie infrarougethumb|Un spectromètre infrarouge. La spectroscopie infrarouge (parfois désignée comme spectroscopie IR) est une classe de spectroscopie qui traite de la région infrarouge du spectre électromagnétique. Elle recouvre une large gamme de techniques, la plus commune étant un type de spectroscopie d'absorption. Comme pour toutes les techniques de spectroscopie, elle peut être employée pour l'identification de composés ou pour déterminer la composition d'un échantillon.
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
ImmunoélectrophorèseL'immunoélectrophorèse est une méthode de laboratoire qui, en couplant une électrophorèse avec une solution contenant des anticorps spécifiques, va séparer les molécules composants le sérum ou l'urine en formant un précipité qui sera spécifique de chaque immunoglobuline. La séparation des molécules se fait par électrophorèse. La réaction immunologique conduit à la formation de lignes de précipitation entre des antigènes et des anticorps. Les précipités peuvent être facilement visualisés sur un gel.
Électrophorèse sur gelalt=Appareil à électrophorèse sur gel d'agarose|vignette|Appareil pour électrophorèse d'ADN en gel d'agarose. Le gel est horizontal baigne dans le tampon qui remplit la cuve. L'ADN est déposé dans des puits à une extrémité du gel. L'alimentation en arrière-plan fournit la tension électrique continue qui permet la migration des fragments d'ADN dans le gel. L'électrophorèse sur gel est une variante de l'électrophorèse de zones.
Spectroscopie infrarouge à transformée de FourierLa spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier ou spectroscopie IRTF (ou encore FTIR, de l'anglais Fourier Transform InfraRed spectroscopy) est une technique utilisée pour obtenir le spectre d'absorption, d'émission, la photoconductivité ou la diffusion Raman dans l'infrarouge d'un échantillon solide, liquide ou gazeux. Un spectromètre FTIR permet de collecter simultanément les données spectrales sur un spectre large.
Spectrométrie d'absorptionLa spectrométrie d'absorption est une méthode de spectroscopie électromagnétique utilisée pour déterminer la concentration et la structure d'une substance en mesurant l'intensité du rayonnement électromagnétique qu'elle absorbe à des longueurs d'onde différentes. La spectroscopie d'absorption peut être atomique ou moléculaire. Comme indiqué dans le tableau précédent, les rayonnements électromagnétiques exploités en spectroscopie d'absorption moléculaire vont de l'ultraviolet jusqu'aux ondes radio : La couleur d'un corps en transmission (transparence) représente sa capacité à absorber certaines longueurs d'onde.
Mutagénèse dirigéeLa mutagénèse dirigée est l'induction d'une ou plusieurs mutations dans un génome, de façon précise et volontaire. Cette méthode est employée pour modifier les structures de l'ADN, l'ARN et des protéines. Cette technique de biologie moléculaire a été mise au point par Michael Smith en 1978. Apparemment, l’idée de la mutagénèse dirigée lui serait venue au cours d’une conversation avec Clyde Hutchison en 1976 à l’institut de Cambridge en Angleterre, alors qu’il travaillait sur la préparation d’oligonucléotides pour purifier des fragments d’ADN.
Désorption-ionisation laser assistée par matriceLa désorption-ionisation laser assistée par matrice (en anglais en ou MALDI) est une technique d'ionisation douce utilisée en spectrométrie de masse. Elle permet l'ionisation et la vaporisation de biomolécules comme des biopolymères des protéines, des peptides ou des sucres et de grosses molécules organiques comme les polymères, les dendrimères et autres macromolécules. Ces molécules ont tendance à se fragmenter lorsqu'elles sont ionisées par des méthodes plus conventionnelles.
Électrophorèse sur gel de polyacrylamideL'électrophorèse sur gel de polyacrylamide ou PAGE est une technique utilisant un gel réticulé fabriqué au moment de l'emploi en mélangeant de l'acrylamide qui polymérise sous l'action de l'APS (persulfate d'ammonium ; réactif qui initie la réaction) et du TEMED ; catalyseur de la polymérisation] en donnant des chaînes linéaires. Le gel ainsi formé possède un réseau, dont les mailles sont de taille variable en fonction des proportions d'acrylamide et de bis-acrylamide utilisée, le gel obtenu se comporte donc comme un tamis moléculaire.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masseLa chromatographie en phase liquide couplée à la spectrométrie de masse (en anglais Liquid chromatography-mass spectrometry ou LC-MS) est une méthode d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase liquide et de la spectrométrie de masse afin d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances. Une unité LC-MS est composée de deux blocs principaux : un chromatographe en phase liquide et un spectromètre de masse. Catégorie:Méthode de la biochimie Catégorie:Chromatogra
Vector (molecular biology)In molecular cloning, a vector is any particle (e.g., plasmids, cosmids, Lambda phages) used as a vehicle to artificially carry a foreign nucleic sequence – usually DNA – into another cell, where it can be replicated and/or expressed. A vector containing foreign DNA is termed recombinant DNA. The four major types of vectors are plasmids, viral vectors, cosmids, and artificial chromosomes. Of these, the most commonly used vectors are plasmids. Common to all engineered vectors are an origin of replication, a multicloning site, and a selectable marker.
Molecular cloningMolecular cloning is a set of experimental methods in molecular biology that are used to assemble recombinant DNA molecules and to direct their replication within host organisms. The use of the word cloning refers to the fact that the method involves the replication of one molecule to produce a population of cells with identical DNA molecules. Molecular cloning generally uses DNA sequences from two different organisms: the species that is the source of the DNA to be cloned, and the species that will serve as the living host for replication of the recombinant DNA.
Capillary electrophoresis–mass spectrometryCapillary electrophoresis–mass spectrometry (CE–MS) is an analytical chemistry technique formed by the combination of the liquid separation process of capillary electrophoresis with mass spectrometry. CE–MS combines advantages of both CE and MS to provide high separation efficiency and molecular mass information in a single analysis. It has high resolving power and sensitivity, requires minimal volume (several nanoliters) and can analyze at high speed.
Spectromètre de masse à temps de volLa spectrométrie à temps de vol (TOF-MS, selon l'acronyme anglais en) est une méthode de spectrométrie de masse dans laquelle les ions sont accélérés par un champ électrique de valeur connue. Il résulte de cette accélération que les ions de même charge électrique acquièrent la même quantité de mouvement. La vitesse des ions, par contre, dépend du rapport masse sur charge. On mesure le temps mis par une particule chargée pour atteindre un détecteur situé à une distance connue.
