Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Conception de médicamentLa conception de médicament, plus précisément conception de substance pharmacologiquement active plus connue sous sa dénomination anglaise Drug design est l'ensemble des processus nécessaires à l'élaboration d'un médicament. Dans l'industrie pharmaceutique, ces processus peuvent-être subdivisés et répartis en quatre phases ou étapes : La phase de recherche La phase de développement La phase clinique La phase de mise sur le marché Remarque : Les phases de recherche et développement sont communément dénommées R&D.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Binding siteIn biochemistry and molecular biology, a binding site is a region on a macromolecule such as a protein that binds to another molecule with specificity. The binding partner of the macromolecule is often referred to as a ligand. Ligands may include other proteins (resulting in a protein-protein interaction), enzyme substrates, second messengers, hormones, or allosteric modulators. The binding event is often, but not always, accompanied by a conformational change that alters the protein's function.
ConformérieEn chimie, la conformérie est une forme de stéréoisomérie décrivant le fait qu'une même molécule existe sous la forme de plusieurs conformères (ou isomères de conformation) à la suite de la rotation des atomes autour de liaisons chimiques simples. On parle surtout de conformérie en chimie organique, pour des rotations autour des liaisons carbone-carbone. Il existe trois principaux facteurs qui rendent certains conformères plus stables que les autres : L'interaction entre une liaison σ et le lobe orbital arrière d'une liaison σ∗ voisine : cela n'est possible que lorsque les deux liaisons sont décalées.
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
Hélice alphathumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Protein dynamicsProteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Ligand (biologie)300px|vignette|droite|Myoglobine en bleu lié à son ligand hème en orange. En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions.
TétrahydrocannabinolLe Δ-9-tétrahydrocannabinol (THC) est un composé organique de la famille des cannabinoïdes. Il a été découvert et isolé en 1964 par le professeur Raphael Mechoulam et Yechiel Gaoni de l’institut Weizmann de Rehovot, en Israël.Il est le constituant majeur du cannabis quelle que soit sa sous-espèce (indica, sativa, ruderalis, chanvre industriel) c'est son taux qui variera du simple au triple selon qu'il s'agisse de chanvre industriel (très faiblement dosé) ou de cannabis médicinal et récréatif (plus fortement dosé).
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Backbone-dependent rotamer libraryIn biochemistry, a backbone-dependent rotamer library provides the frequencies, mean dihedral angles, and standard deviations of the discrete conformations (known as rotamers) of the amino acid side chains in proteins as a function of the backbone dihedral angles φ and ψ of the Ramachandran map. By contrast, backbone-independent rotamer libraries express the frequencies and mean dihedral angles for all side chains in proteins, regardless of the backbone conformation of each residue type.
Designvignette|Chaise de Charles Rennie Mackintosh, 1897. Le design, le stylisme ou la stylique est une activité de création souvent à vocation industrielle ou commerciale, pouvant s’orienter vers les milieux sociaux, politiques, scientifiques et environnementaux. Le but premier du design est d’inventer, d’améliorer ou de faciliter l’usage ou le processus d’un élément ayant à interagir avec un produit ou un service matériel ou virtuel.
Faisceau d'hélicesvignette|Exemple de faisceau de trois hélices, formant le domaine en casque d'une villine de poulet (). Un faisceau d'hélices (helix bundle en anglais) est une petite structure tertiaire de certaines protéines constituée de plusieurs hélices α généralement parallèles ou antiparallèles entre elles. Les faisceaux de trois hélices comptent parmi les domaines structuraux à la fois les plus petits et les plus rapides à se replier de manière coopérative.
Protein engineeringProtein engineering is the process of developing useful or valuable proteins through the design and production of unnatural polypeptides, often by altering amino acid sequences found in nature. It is a young discipline, with much research taking place into the understanding of protein folding and recognition for protein design principles. It has been used to improve the function of many enzymes for industrial catalysis. It is also a product and services market, with an estimated value of $168 billion by 2017.
