Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Cryomicroscopie électroniquevignette|Un microscope électronique en transmission (2003). La cryomicroscopie électronique (cryo-ME) correspond à une technique particulière de préparation d’échantillons biologiques utilisée en microscopie électronique en transmission. Développée au début des années 1980, cette technique permet de réduire les dommages d’irradiation causés par le faisceau d’électrons. Elle permet également de préserver la morphologie et la structure des échantillons.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Transmission electron cryomicroscopyTransmission electron cryomicroscopy (CryoTEM), commonly known as cryo-EM, is a form of cryogenic electron microscopy, more specifically a type of transmission electron microscopy (TEM) where the sample is studied at cryogenic temperatures (generally liquid-nitrogen temperatures). Cryo-EM is gaining popularity in structural biology. The utility of transmission electron cryomicroscopy stems from the fact that it allows the observation of specimens that have not been stained or fixed in any way, showing them in their native environment.
Biosynthèse des protéinesvignette|Traduction de l'ARN messager en protéine par un ribosome. vignette|Structure générale d'un ARN de transfert. L'anticodon est en rouge. vignette|Appariement de l'anticodon d'ARNt d'alanine sur son codon d'ARNm. La biosynthèse des protéines est l'ensemble des processus biochimiques permettant aux cellules de produire leurs protéines à partir de leurs gènes afin de compenser les pertes en protéines par sécrétion ou par dégradation.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
UréeLe terme urée désigne à la fois un composé chimique particulier et un ensemble de composés organiques : l'urée ou carbamide (DCI) est le composé ; les urées sont les dérivés de l'urée de formule générale (R1,R2)N−CO−N(R3,R4). L'urée joue un rôle important dans le métabolisme des composés azotés chez les animaux et est la principale substance contenant de l'azote dans l'urine des espèces urotéliques comme les mammifères. C'est un solide incolore et inodore, hautement soluble dans l'eau, et pratiquement non toxique (DL50 de chez le rat).
Sous-unité protéiqueUne sous-unité protéique est une chaîne polypeptidique qui entre dans la constitution d'un complexe protéique par auto-assemblage. De nombreuses protéines sont constituées de plus d'un seul peptide : les protéines oligomériques sont formées de quelques chaînes polypeptidiques, par exemple l'hémoglobine et l'ADN polymérase ; d'autres peuvent en contenir un très grand nombre et sont dites multimériques, par exemple les microtubules et les protéines constitutives du cytosquelette.
UréaseL'uréase (découverte en 1876 par Musculus) est une enzyme qui catalyse la réaction de transformation de l'urée en dioxyde de carbone et ammoniac : (NH2)2CO + H2O → CO2 + 2 NH3. L'uréase est présente chez des bactéries, des levures et chez certaines plantes. Cette enzyme est un critère biochimique de différenciation très utilisé lors de l'identification bactérienne.
Yersinia pestisYersinia pestis est une espèce de bacilles Gram négatifs de la famille des Yersiniaceae. C'est l'agent infectieux responsable de la peste. Elle fut découverte en 1894 par Alexandre Yersin, un bactériologiste franco-suisse travaillant pour l'Institut Pasteur, durant la Peste de Hong Kong, en même temps que Kitasato Shibasaburō mais séparément. Kitasato tout d'abord la baptisa Pasteurella pestis en l'honneur de Pasteur. Ce n'est que plus tard qu'elle prit son nom actuel, en hommage à Yersin.
Yersinia enterocoliticaYersinia enterocolitica est un bacille à Gram négatif de 1,3 à 3,5 μm de longueur sur 0,5 à 1,0 μm de diamètre. Il fut isolé en 1939 par Schleifstein et Coleman et baptisé Bacterium enterocoliticum puis Pasteurella pseudotuberculosis rodentium ou Pasteurella X. Il est responsable des yersinioses. Cette bactérie de découverte récente a affirmé au cours des dernières années son caractère pathogène pour l'Homme et pour diverses espèces animales. Quoique les Y.
Agent infectieuxUn est un agent biologique pathogène responsable d'une maladie infectieuse. Les agents infectieux sont majoritairement des micro-organismes, notamment des bactéries et des virus. Cependant, certains agents pathogènes ne sont pas des organismes (les prions), d'autres ne sont pas microscopiques (les vers parasites). Le pouvoir pathogène d'un agent infectieux mesure sa capacité à provoquer une maladie chez un organisme hôte. La virulence d'un agent infectieux mesure sa capacité à se développer dans un organisme (pouvoir invasif) et à y sécréter des toxines (pouvoir toxique).
Adhésine bactérienneAdhesins are cell-surface components or appendages of bacteria that facilitate adhesion or adherence to other cells or to surfaces, usually in the host they are infecting or living in. Adhesins are a type of virulence factor. Adherence is an essential step in bacterial pathogenesis or infection, required for colonizing a new host. Adhesion and bacterial adhesins are also a potential target for prophylaxis or treatment of bacterial infections. Bacteria are typically found attached to and living in close association with surfaces.
Pathogenic bacteriaPathogenic bacteria are bacteria that can cause disease. This article focuses on the bacteria that are pathogenic to humans. Most species of bacteria are harmless and are often beneficial but others can cause infectious diseases. The number of these pathogenic species in humans is estimated to be fewer than a hundred. By contrast, several thousand species are part of the gut flora present in the digestive tract.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Nucleic acid structure determinationExperimental approaches of determining the structure of nucleic acids, such as RNA and DNA, can be largely classified into biophysical and biochemical methods. Biophysical methods use the fundamental physical properties of molecules for structure determination, including X-ray crystallography, NMR and cryo-EM. Biochemical methods exploit the chemical properties of nucleic acids using specific reagents and conditions to assay the structure of nucleic acids.
Cycle de l'azotevignette|droite|upright=2|Le cycle de l'azote dans le sol Le cycle de l'azote est un cycle biogéochimique qui décrit la succession des modifications subies par les différentes formes de l'azote neutre en formes réactives (diazote, nitrate, nitrite, ammoniac, azote organique) et vice-versa.
