Doigt de zincthumb|Dessin représentant le doigt de zinc Cys2His2, consistant en une hélice alpha et un feuillet bêta aux brins antiparallèles. L'ion zinc est en vert, complexé à deux histidines (en bas) et deux cystéines (en haut, soufre en doré) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement.
Aptamèrevignette|Structure d'un aptamère ARN spécifique de la biotine. L'aptamère et sa surface moléculaire sont représentés en jaune. La biotine (sphères) s'insère de manière très ajustée dans une cavité de la structure de l'ARN Un aptamère est un oligonucléotide synthétique, le plus souvent un ARN qui est capable de fixer un ligand spécifique et parfois de catalyser une réaction chimique sur ce ligand. Les aptamères sont en général des composés synthétiques, isolés in vitro à partir de banques combinatoires d'un grand nombre de composés de séquence aléatoire par une méthode de sélection itérative appelée SELEX.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Récepteur (biochimie)En biochimie, un récepteur est une protéine de la membrane cellulaire ou du cytoplasme ou du noyau cellulaire qui se lie spécifiquement à un facteur spécifique (un ligand, tels un neurotransmetteur, une hormone, une molécule médicamenteuse, une toxine, un ion calcium, ou une protéine spécifique de la membrane d'un virus...), induisant une réponse cellulaire à ce ligand. Les modifications du comportement du récepteur protéique induites par le ligand conduisent à des modifications physiologiques qui constituent les « effets biologiques » du ligand.
ChimioprotéomiqueLa chimioprotéomique (chimio, racine française) ou chemoprotéomique (chemo, racine latine ; provenant du mot anglais chemoproteomics) ou protéomique chimique peut être définie comme la science ayant pour objet l'étude de la réponse d'un protéome à un composé chimique. Elle est une sous-discipline de la biologie chimique, qui utilise les techniques de protéomique et en particulier le séquençage des protéines par spectrométrie de masse pour étudier les interactions d'une molécule avec les protéines contenues dans un échantillon biologique.
Expanded genetic codeAn expanded genetic code is an artificially modified genetic code in which one or more specific codons have been re-allocated to encode an amino acid that is not among the 22 common naturally-encoded proteinogenic amino acids. The key prerequisites to expand the genetic code are: the non-standard amino acid to encode, an unused codon to adopt, a tRNA that recognises this codon, and a tRNA synthetase that recognises only that tRNA and only the non-standard amino acid.
Cible thérapeutiqueUne cible thérapeutique est un élément quelconque d'un organisme auquel se fixe prioritairement une entité modifiant son comportement, tel qu'un ligand endogène, un médicament ou une drogue. Un exemple de cible thérapeutique courante sont les protéines et les acides nucléiques. La définition dépend du contexte et peut référer à la cible d'un médicament, la cible d'une hormone (comme l'insuline), ou la cible de stimulus externe. Le principe est que la cible est "touchée" par un signal et qu'ainsi sa fonction et son attitude sont changées.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Peptide signalUn peptide signal est une chaîne peptidique d'une protéine servant à adresser celle-ci à un compartiment cellulaire (organite) particulier, chez les eucaryotes ; ou dans le périplasme, voire le milieu extracellulaire, chez les procaryotes. Les peptides signaux sont particulièrement présents lorsqu'une protéine n'est pas codée par le génome de l'organite en question (soit qu'il ne code pas cette protéine particulière, soit il est dénué de génome propre), mais par le génome nucléaire.
Structural functionalismStructural functionalism, or simply functionalism, is "a framework for building theory that sees society as a complex system whose parts work together to promote solidarity and stability". This approach looks at society through a macro-level orientation, which is a broad focus on the social structures that shape society as a whole, and believes that society has evolved like organisms. This approach looks at both social structure and social functions.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
AnticorpsUn anticorps est un complexe protéique produit par le système immunitaire adaptatif dans un organisme vivant pour détecter et neutraliser les agents pathogènes de manière spécifique. Ce faisant, les anticorps se lient à l'agent pathogène et dirigent vers lui, dans le but de le détruire, les cellules immunitaires dites phagocytes (macrophages, polynucléaires neutrophiles) et/ou les agents du complément. L'organisme devient alors réfractaire à l’agent envahisseur : il s’immunise.
Analogue d'acide nucléiqueLes analogues d'acides nucléiques sont des composés qui sont structurellement similaires aux ARN et ADN présents dans la nature. Ils ont des utilisations pour la recherche en médecine et en biologie moléculaire. Les nucléotides, qui constituent les acides nucléiques, sont composées de trois parties : un squelette phosphate, un sucre pentose (ribose ou désoxyribose) et l'une des quatre bases nucléiques. Dans un analogue d'acide nucléique, n'importe laquelle de ces parties peut être modifiée.
Cristallographie aux rayons XLa cristallographie aux rayons X, radiocristallographie ou diffractométrie de rayons X (DRX, on utilise aussi souvent l'abréviation anglaise XRD pour X-ray diffraction) est une technique d'analyse fondée sur la diffraction des rayons X par la matière, particulièrement quand celle-ci est cristalline. La diffraction des rayons X est une diffusion élastique, c'est-à-dire sans perte d'énergie des photons (longueurs d'onde inchangées), qui donne lieu à des interférences d'autant plus marquées que la matière est ordonnée.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
DisulfureEn chimie, disulfure désigne généralement le groupe fonctionnel constitué de deux atomes de soufre liés par une liaison covalente simple. pont disulfure On appelle pont disulfure tout groupe disulfure dont les atomes de soufre sont chacun liés par covalence à un atome de carbone d'un composé organique. Cela peut s'écrire de façon générique , R1 et R2 étant des résidus organiques. C'est par exemple le cas du disulfure de diphényle , de la cystine — dimère de cystéines liées par leur atome de soufre — ou encore de l'acide lipoïque , dans lequel le disulfure ferme un hétérocycle.
Conception de médicamentLa conception de médicament, plus précisément conception de substance pharmacologiquement active plus connue sous sa dénomination anglaise Drug design est l'ensemble des processus nécessaires à l'élaboration d'un médicament. Dans l'industrie pharmaceutique, ces processus peuvent-être subdivisés et répartis en quatre phases ou étapes : La phase de recherche La phase de développement La phase clinique La phase de mise sur le marché Remarque : Les phases de recherche et développement sont communément dénommées R&D.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
