Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Changement conformationnelvignette|Exemple de changement conformationnel En biochimie, un changement conformationnel est la transition entre deux géométries moléculaires, souvent induite par des facteurs environnementaux. Une macromolécule est le plus souvent flexible et dynamique, chaque configuration tridimensionnelle possible définissant une conformation. La forme d'une macromolécule peut se modifier en réponse à un changement dans les paramètres environnementaux tels que la température, le pH (acidité, basicité), le champ électrique, la salinité, la lumière (sur les chromophores), la phosphorylation ou la liaison d'un ligand.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Protéine globulaireLes protéines globulaires ou sphéroprotéines constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines membranaires. vignette|Structure de l'hémoglobine, une protéine globulaire de la famille des globines Elles ont un rapport axial inférieur à 10, ce sont donc des sphéroïdes. Elles sont solubles dans l'eau grâce à leurs nombreux groupements hydroxyles pouvant lier leur H avec l'O de l'eau en formant une liaison hydrogène.
Biologie de synthèseLa biologie de synthèse, ou biologie synthétique, est un domaine scientifique et biotechnologique émergeant qui combine biologie et principes d'ingénierie, dans le but de concevoir et construire (« synthétiser ») de nouveaux systèmes et fonctions biologiques, avec des applications notamment développées par les secteurs agropharmaceutique, chimique, agricole et énergétique. Les objectifs de la biologie de synthèse sont de deux types : Tester et améliorer notre compréhension des principes gouvernant la biologie (apprendre en construisant).
Nucleic acid structure predictionNucleic acid structure prediction is a computational method to determine secondary and tertiary nucleic acid structure from its sequence. Secondary structure can be predicted from one or several nucleic acid sequences. Tertiary structure can be predicted from the sequence, or by comparative modeling (when the structure of a homologous sequence is known).
Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
Globule fonduUn globule fondu est un état stable de protéine partiellement repliée que l'on trouve dans des conditions douces de dénaturation comme un pH faible (généralement égal à 2), modérément dénaturant ou à haute température. Les globules fondus sont effondrés sur eux-mêmes et possèdent généralement une structure secondaire semblable à celle de l'état natif mais une structure tertiaire dynamique comme le montre la spectroscopie par dichroïsme circulaire respectivement lointaine ou proche.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Binding siteIn biochemistry and molecular biology, a binding site is a region on a macromolecule such as a protein that binds to another molecule with specificity. The binding partner of the macromolecule is often referred to as a ligand. Ligands may include other proteins (resulting in a protein-protein interaction), enzyme substrates, second messengers, hormones, or allosteric modulators. The binding event is often, but not always, accompanied by a conformational change that alters the protein's function.
ConformérieEn chimie, la conformérie est une forme de stéréoisomérie décrivant le fait qu'une même molécule existe sous la forme de plusieurs conformères (ou isomères de conformation) à la suite de la rotation des atomes autour de liaisons chimiques simples. On parle surtout de conformérie en chimie organique, pour des rotations autour des liaisons carbone-carbone. Il existe trois principaux facteurs qui rendent certains conformères plus stables que les autres : L'interaction entre une liaison σ et le lobe orbital arrière d'une liaison σ∗ voisine : cela n'est possible que lorsque les deux liaisons sont décalées.
BiosenseurUn biosenseur (aussi appelé biocapteur) est un dispositif détecteur, semi-biologique associant trois éléments : l'échantillon à étudier : eau, air, sol, matériel biologique (tissus, micro-organismes, organites, récepteurs cellulaires, enzymes, anticorps, acides nucléiques, organismes génétiquement modifié, ou matériel issu d'OGM, etc.) un élément capteur (éventuellement sous la forme d'une puce électronique) détectant des changements physico-chimiques sous forme de signaux (présence/absence) biochimiques et/ou physiques ou chimique dans un milieu (externe ou interne au corps humain) et émettant un signal biologique.
Doigt de zincthumb|Dessin représentant le doigt de zinc Cys2His2, consistant en une hélice alpha et un feuillet bêta aux brins antiparallèles. L'ion zinc est en vert, complexé à deux histidines (en bas) et deux cystéines (en haut, soufre en doré) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement.
Signalisation cellulaireLa signalisation cellulaire est un système complexe de communication qui régit les processus fondamentaux des cellules et coordonne leur activité. La capacité des cellules à percevoir leur micro-environnement et à y répondre correctement est à la base de leur développement et de celui des organismes multicellulaires, de la cicatrisation et du système immunitaire, ainsi que de l'homéostasie tissulaire normale. Des dysfonctionnements dans le traitement de l'information cellulaire peuvent être responsables de maladies telles que le cancer, les maladies auto-immunes et le diabète.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Dynamique moléculaireLa dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.
Ligand (biologie)300px|vignette|droite|Myoglobine en bleu lié à son ligand hème en orange. En biologie, un ligand (du latin ligandum, liant) est une molécule qui se lie de manière réversible à une macromolécule ciblée, protéine ou acide nucléique, jouant en général un rôle fonctionnel : stabilisation structurale, catalyse, modulation d'une activité enzymatique, transmission d'un signal. Ce terme, très utilisé pour l'étude de protéines, désigne les molécules qui interagissent avec la protéine de manière non-covalente et spécifique et qui jouent un rôle dans ses fonctions.
