GlycosylationLa glycosylation est une réaction enzymatique consistant à lier de façon covalente un glucide à une chaîne peptidique, une protéine, un lipide ou d'autres molécules. À ne pas confondre avec la glycation, réaction purement chimique et spontanée. Le processus de glycosylation débute dans le réticulum endoplasmique rugueux (RER) et s'achève dans l'appareil de Golgi. La glycosylation concerne essentiellement les protéines membranaires ainsi que les protéines sécrétées.
LysineLa lysine (abréviations IUPAC-IUBMB : Lys et K) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons AAA et AAG. Elle est caractérisée par la présence d'une fonction amine primaire à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu basique dans les protéines, tout comme l'arginine et l'histidine. Le peptide poly-lysine est un polymère de plusieurs lysines.
ThréonineLa thréonine (abréviations IUPAC-IUBMB : Thr et T) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons ACU, ACC, ACA et ACG. Elle est structurellement semblable à la valine, mais avec un groupe hydroxyle sur le . Elle possède de ce fait deux atomes de carbone asymétriques, le diastéréoisomère thréo (2S,3R) est de loin le plus abondant naturellement, le diastéréoisomère allo (2S,3S) étant bien plus rare dans les systèmes biologiques.
GèneUn gène, du grec ancien (« génération, naissance, origine »), est, en biologie, une séquence discrète et héritable de nucléotides dont l'expression affecte les caractères d'un organisme. L'ensemble des gènes et du matériel non codant d'un organisme constitue son génome. Un gène possède donc une position donnée dans le génome d'une espèce, on parle de locus génique. La séquence est généralement formée par des désoxyribonucléotides, et est donc une séquence d'ADN (par des ribonucléotides formant de l'ARN dans le cas de certains virus), au sein d'un chromosome.
UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
SécrétionLa sécrétion est une action conduisant une cellule à envoyer dans le milieu extracellulaire une substance (hormone, neurotransmetteur, glycoprotéines). Le processus de sécrétion implique la fusion de vésicules (contenant la substance à sécréter) avec la membrane cytoplasmique (ou membrane plasmique) de la cellule, libérant ainsi le contenu de la vésicule à l'extérieur de la cellule. Par extension, la sécrétion désigne aussi le produit sécrété.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
GlycoprotéineUne glycoprotéine est une protéine portant un ou plusieurs groupements oligosides. C'est un hétéroside (composé de plusieurs oses différents) dont le premier motif glucidique est fixé de façon covalente à la chaine polypeptidique. Une glycoprotéine est synthétisée par la glycosylation d’une protéine, qui peut être de trois types (N-glycosylation, C-glycosylation et O-glycosylation) selon l’acide aminé utilisé, asparagine (NH2), tryptophane (en C2), sérine ou thréonine (OH).
Traduction génétiquealt= Cycle de l'élongation de la traduction par le ribosome|vignette|Cycle de l'élongation de la traduction par le ribosome. Les ARNt (vert foncé) apportent les acides aminés (carrés) au site A. Une fois l'accommodation codon-anticodon réalisée, il y a formation de la nouvelle liaison peptidique, puis translocation du ribosome d'un codon le long de l'ARNm. En biologie moléculaire, la traduction génétique est l'étape de synthèse des protéines par les ribosomes, à partir de l'information génétique contenue dans les ARN messagers.
MéthylationLa méthylation est l'addition d'un groupe méthyle, le phénomène inverse étant la déméthylation. Dans la nature, en conditions anoxiques, des métaux peuvent être méthylés, comme le mercure, généralement à l'interface entre la zone oxygénée et la zone privée d'oxygène, dans le sédiment ou dans la couche d'eau qui est en contact avec un sédiment fin et non oxygéné, ce qui confère de nouvelles propriétés toxicologiques et écotoxicologiques au mercure qui transformé en méthylmercure devient encore plus toxique, plus mobile et plus bioassimilable.
Transcription (biologie)En biologie moléculaire, la transcription est la première étape de l'expression génique basée sur l'ADN, au cours de laquelle un segment particulier d'ADN est « copié » en ARN par une enzyme appelée ARN polymérase. Chez les eucaryotes, la transcription se déroule dans le noyau des cellules. Certains types d'ARN appélés « ARN non codants » n'ont pas vocation à être traduits en protéines et peuvent jouer un rôle régulateur ou structurel (par exemple les ARN ribosomiques).
Acide aminé protéinogènevignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.
Phosphorylationthumb|chaîne latérale de sérine phosphorylée. Les atomes d'oxygène sont en rouge, ceux de phosphore, en orange, le carbone en gris et l'azote en bleu. Les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés. La phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate (un phosphoryl PO32− plus précisément) qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, tel le glucose, l'adénine ou les glycérolipides. Son rôle prééminent en biochimie est le sujet de très nombreuses recherches (la base de données MEDLINE signale plus de articles sur ce sujet, pour la plupart concernant la phosphorylation des protéines).
Vitamine B8La vitamine , correspondant à la biotine, est une vitamine hydrosoluble encore souvent appelée coenzyme R, , ou encore dans de nombreux pays, notamment en Allemagne ou dans les pays anglo-saxons (chez ces derniers, la est une appellation erronée pour l'AMP, tandis qu'en France la désigne improprement l'inositol, ces deux composés n'ayant aucun rapport entre eux ni avec la biotine). La biotine est une coenzyme qui participe au métabolisme des acides gras, des glucides et des acides aminés, ainsi qu'à la biosynthèse des vitamines B9 et B12.
CystéineLa cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien (« vessie »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées.
Biosynthèse des protéinesvignette|Traduction de l'ARN messager en protéine par un ribosome. vignette|Structure générale d'un ARN de transfert. L'anticodon est en rouge. vignette|Appariement de l'anticodon d'ARNt d'alanine sur son codon d'ARNm. La biosynthèse des protéines est l'ensemble des processus biochimiques permettant aux cellules de produire leurs protéines à partir de leurs gènes afin de compenser les pertes en protéines par sécrétion ou par dégradation.
PhénylalanineLa phénylalanine (abréviations IUPAC-IUBMB : Phe et F) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des aminés essentiels pour l'Homme. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons UUU et UUC. Elle est caractérisée par un groupe phényle, ce qui en fait un résidu apolaire aromatique, dont le cycle benzénique lui confère un spectre d'absorption particulier dans l'U.V, autour de de longueur d'onde. L'action de la phénylalanine hydroxylase la transforme en un autre acide aminé, la tyrosine.
Nicotinamide adénine dinucléotideLe nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) est une coenzyme présente dans toutes les cellules vivantes. Il s'agit d'un dinucléotide, dans la mesure où la molécule est constituée d'un premier nucléotide, dont la base nucléique est l'adénine, uni à un second nucléotide, dont la base est le nicotinamide. Le NAD existe sous une forme oxydée, notée NAD+, et une forme réduite, notée NADH. Le NAD intervient dans le métabolisme comme transporteur d'électrons dans les réactions d'oxydoréduction, le NAD+ comme oxydant et le NADH comme réducteur.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
