VirusUn virus est un agent infectieux nécessitant un hôte, souvent une cellule, dont les constituants et le métabolisme déclenchent la réplication. Le nom virus a été emprunté au par Ambroise Paré au latin . La science des virus est la virologie, et ses experts sont des virologues ou virologistes. On considère de plus en plus les virus comme faisant partie des acaryotes. Ils changent de forme durant leur cycle, passant par deux stades : Une phase extracellulaire sous forme de particule virale.
ProtéolyseEn biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).
Triade catalytiqueredresse=1.5|vignette| Site actif de la protéase TEV (), une peptidase très sélective du virus de la gravure du tabac, montrant le substrat en noir et les résidus de la triade catalytique en rouge, ici l'aspartate (acide), l'histidine (base) et la cystéine (nucléophile). En biologie moléculaire, on désigne généralement par triade catalytique les trois résidus d'acides aminés qui interviennent ensemble dans le site actif de certaines hydrolases et transférases telles que des peptidases, des amidases, des estérases, des lipases et des β-lactamases.
TrypsineLa trypsine () est une peptidase du suc pancréatique participant à la digestion des protéines. Il s'agit d'une protéase à sérine qui hydrolyse les liaisons peptidiques situées côté C d'un résidu de lysine ou d'arginine, qui sont des acides aminés basiques. Elle est synthétisée par le pancréas sous forme de trypsinogène (proenzyme inactive), puis stockée dans les vésicules enzymatiques des cellules acineuses d'où elle est excrétée au moment de la digestion.
Liaison peptidiqueUne liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d'un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l'acide aminé suivant dans la chaîne peptidique. La liaison peptidique correspond à une fonction amide dans le cas particulier de certaines molécules biologiques. La liaison peptidique est une liaison plane et rigide. La liaison est le résultat de la réaction de condensation entre la fonction acide carboxylique COOH du premier acide aminé et la fonction amine NH du deuxième, avec comme produit secondaire une molécule d'eau HO.
Protéase à cystéineUne protéase à cystéine, ou parfois protéase à thiol, est une peptidase dont le résidu d'acide aminé nucléophile de la triade (ou diade) catalytique est une cystéine. Comme toutes les peptidases, ces enzymes catalysent l'hydrolyse de certaines liaisons peptidiques de protéines. On trouve couramment de telles enzymes dans les fruits, par exemple la papaye, l'ananas, la figue et le kiwi, leur concentration tendant à être plus élevée lorsque le fruit n'est pas mûr ; on en trouve en fait plus généralement dans un grand nombre de plantes.
SerpineLes serpines (de l'anglais serpin, mot-valise pour ine rotease hibitor) sont des protéines aux structures semblables, connues historiquement pour leur capacité à inhiber les protéases à sérine. Elles forment une superfamille de protéines présente à travers tous les règnes du vivant. Elles doivent leur nom au fait que les premières à avoir été identifiées inhibent les protéases à sérine de type chymotrypsine. Elles sont remarquables par leur mécanisme d'action, qui consiste à inhiber leur peptidase cible en subissant un changement conformationnel de grande amplitude qui fait disparaître le site actif.
Inflammationvignette|Un abcès sur la peau, montrant une zone rougie correspondant à l’inflammation. Un cercle de tissus nécrosés est présent ainsi que du pus. vignette|droite|Orteil infecté présentant une inflammation aiguë (rougeur et œdème). L'inflammation est la réaction stéréotypée du système immunitaire, face à une agression externe (infection, trauma, brûlure, allergie) ou interne (cellules cancéreuses) des tissus. C'est un processus dit ubiquitaire ou universel qui concerne tous les tissus, faisant intervenir l'immunité innée et l'immunité adaptative.
Digestionvignette|Système digestif. La digestion est un mode de transformation mécanique et chimique des aliments en nutriments assimilables ou non par l'organisme. Par définition, la digestion est un processus présent chez tous les organismes hétérotrophes. Cette digestion se réalise dans un système digestif qui peut correspondre à une simple vacuole digestive d'une eubactérie, ou se spécialiser comme c'est le cas des mammifères ruminants (bovins, moutons, cervidés).
ArchaeaLes archées () ou Archaea (du grec ancien , « originel, primitif »), anciennement appelés archéobactéries, sont des microorganismes unicellulaires procaryotes, c'est-à-dire des êtres vivants constitués d'une cellule unique qui ne comprend ni noyau ni organites, à l'instar des bactéries. D'apparence souvent semblable à ces dernières, les archées ont longtemps été considérées comme des bactéries extrêmophiles particulières, jusqu'à ce que les recherches phylogénétiques sur les procaryotes, commencées en 1965, aboutissent, avec les travaux de Carl Woese et George E.
Coagulation sanguineLa coagulation sanguine est un processus complexe aboutissant à la formation de caillots sanguins. C’est une partie importante de l’hémostase où la paroi endommagée d’un vaisseau sanguin est couverte d’un caillot de fibrine, ce qui a pour conséquence d'arrêter l’hémorragie. Les troubles de la coagulation qui mènent à des risques de saignements plus importants sont appelés hémophilie. D'autres troubles de la coagulation peuvent mener à un plus grand risque de thrombose.
Signalisation cellulaireLa signalisation cellulaire est un système complexe de communication qui régit les processus fondamentaux des cellules et coordonne leur activité. La capacité des cellules à percevoir leur micro-environnement et à y répondre correctement est à la base de leur développement et de celui des organismes multicellulaires, de la cicatrisation et du système immunitaire, ainsi que de l'homéostasie tissulaire normale. Des dysfonctionnements dans le traitement de l'information cellulaire peuvent être responsables de maladies telles que le cancer, les maladies auto-immunes et le diabète.
Catalyse enzymatiqueLa catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Enzyme digestiveUne enzyme digestive a pour fonction de dégrader les macromolécules biologiques en libérant les petites unités moléculaires (monomères) qui les constituent afin de faciliter leur assimilation par l'organisme. Ces enzymes se trouvent d'une part dans l'appareil digestif humain, dans celui des animaux et dans les pièges des plantes carnivores, où elles participent à la digestion de la nourriture, et d'autre part à l'intérieur même des cellules, essentiellement dans un organite appelé lysosome, où elles participent au métabolisme cellulaire en permettant le recyclage des biomolécules.
PapaïneLa papaïne est une protéase à cystéine qui catalyse le clivage des liaisons peptidiques avec une spécificité assez faible, mais toutefois une préférence pour l'hydrolyse des sites ayant un résidu d'acide aminé portant une grande chaîne latérale hydrophobe en position P2 et pas de résidu de valine en position P1’. On trouve cette enzyme dans le latex de la papaye (Carica papaya). Elle est l'exemple-type de la famille des papaïnes dite famille C1, dont d'autres enzymes se retrouvent dans l'ananas et de très nombreux végétaux.
ThrombinThrombin (, fibrinogenase, thrombase, thrombofort, topical, thrombin-C, tropostasin, activated blood-coagulation factor II, blood-coagulation factor IIa, factor IIa, E thrombin, beta-thrombin, gamma-thrombin) is a serine protease, an enzyme that, in humans, is encoded by the F2 gene. Prothrombin (coagulation factor II) is proteolytically cleaved to form thrombin in the clotting process. Thrombin in turn acts as a serine protease that converts soluble fibrinogen into insoluble strands of fibrin, as well as catalyzing many other coagulation-related reactions.
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
ProkaryotaUn procaryote est un micro-organisme unicellulaire dont la structure cellulaire ne comporte pas de noyau, et presque jamais d'organites membranés (la seule exception étant les thylakoïdes chez les cyanobactéries). Les procaryotes actuels sont les bactéries et les archées. Les Prokaryota ne constituent pas un taxon valide du point de vue de la phylogénie. Dans la classification du vivant en sept règnes, les procaryotes formaient un taxon paraphylétique, regroupant ainsi des êtres vivants partageant une structure cellulaire similaire et simple.
